protéine CDC n.f.
CDC protein
→ CDC
protéine cellulaire de liaison au rétinal l.f.
retinaldehyde-binding protein, cellular
Protéine localisée dans la glande pinéale et la rétine, impliquée dans le transport du 11-cis-rétinal ou 11-cis-rétinol.
Protéine candidate aux dystrophies rétiniennes et en 15q26 chez l'homme (MIM 180090).
J. W. Crabb, biochimiste américain (1988)
protéine cellulaire de transport du rétinol I l.m.
retinol-binding protein I, cellular
Protéine de transport du rétinol, du site de stockage hépatique aux tissus périphériques.
C'est aussi le transporteur intracellulaire des déplacements du rétinol.
Le gène de la RBP1 est localisé en 3q21-22 (MIM 180260) et elle peut être considérée comme une protéine candidate aux dystrophies rétiniennes.
V. Colantuoni, biochimiste italien (1985 et 1986)
protéine cellulaire de transport du rétinol II l.m.
retinol-binding protein II, cellular
Protéine présente dans l'intestin grêle, qui participe à l'absorption et au métabolisme intracellulaire de la vitamine A.
Son gène est localisé en 3p11-qter, et elle peut être considérée comme une protéine candidate aux dystrophies rétiniennes (MIM 180280). Affection à hérédité indéterminée (MIM 180280).
Laurie A. Demmer, biochimiste américaine (1987)
protéine chaperonne l.f.
chaperone protein
Famille de protéines des eucaryotes et des bactéries, qui assurent le repliement correct des chaînes polypeptidiques naissantes, qu’elles stabilisent en empêchant des associations inappropriées entre des molécules et favorisent le transfert des protéines nouvellement synthétisées vers un compartiment cellulaire donné.
Les protéines chaperonnes ont pour fonction de catalyser l'acquisition des structures spatiales des protéines soit lors de leur synthèse par les ribosomes, soit au cours de leur transport et leur adressage à travers les membranes des organelles. On distingue des protéines chaperonnes de classe I et des protéines chaperonnes de classe II ou chaperonines. L'activité de ces protéines est souvent dépendante d'autres protéines spécifiques dites cochaperonnes.
Ces protéines de forme creuse réalisent un chaperon, ou capuchon, couvrant une autre protéine, ce qui évite certaines actions indésirables dans les cellules.
Par ex., la nucléoplasmine découverte dans les noyaux d'oocytes de xénopes protège les nucléosomes.
Syn. chaperonine, chaperon moléculaire, chaperonne
[C1]
Édit. 2017
protéine citrullinée l.f.
citrullinated protein
Protéine dans laquelle un acide aminé arginine a été transformé en citrulline.
La citrullination d’une protéine est catalysée par l’enzyme peptidyl-arginine désiminase (PAD) qui clive le radical imine de l’arginine pour donner la citrulline. Cette modification peut être responsable de l’apparition d’auto-anticorps anti-protéines citrullinées trouvés dans la polyarthrite rhumatoide.
→ arginine, citrulline, auto-anticorps anti-protéines citrullinées, polyarthrite rhumatoide.
[C1]
Édit. 2017
protéine cone-rod homeobox n.f.
cone-rod homeobox protein
Protéine de 299 acides aminés (32 kDa) impliquée dans le développement des photorécepteurs de la rétine.
La protéine cone-rod homeobox est un facteur de transcription pour de nombreux gènes rétiniens. Elle est exprimée dans les cellules photo-réceptrices de la rétine et joue un rôle crucial dans leur différentiation. Des mutations de cette protéine sont responsables de la dystrophie des cônes et bâtonnets et de formes dominantes d’amaurose congénitale de Leber et de rétinite pigmentaire de survenue tardive.
protéine C-réactive l.f.
C-reactive protein
Protéine plasmatique caractérisée par son affinité pour le polysaccharide C du pneumocoque.
Elle appartient au groupe III des protéines de l’inflammation, non glycosylée, ayant comme la protéine sérique amyloïde A (SAA) la structure d’une pentatraxine, produite par les hépatocytes, précipitant le polysaccharide C du pneumocoque en présence d’ions calciques.
Elle constitue un marqueur très spécifique et très précoce des états inflammatoires. Elle est considérée comme une opsonine non spécifique, dont la liaison avec des motifs galactose ou phosphorylcholine explique la captation de ces ligands bactériens par les macrophages.
Sa concentration plasmatique est normalement inférieure à 6 mg/L, et plus généralement comprise entre 1 et 1,3 mg/L. Elle peut atteindre 60 mg/L, voire jusqu'à 400 mg/L après 48 h d'inflammation. Sa demi-vie est d'environ 10 h.
Sigle : CRP
protéine cristalline l.f.
crystallin polypeptide
Protéine cristallinienne avec indice élevé de réfraction et grande transparence.
Nombreux gènes et variétés alpha (1,2), bêta (1,2,3,A4), gamma (1,2,3,4) et mu (MIM 123580). L'altération du gène est responsable de cataracte (trisomie 21, maladie d'Alexander).
[C1]
protéine crp l.f.
Dans le cytoplasme bactérien, protéine capable de lier l'AMP cyclique
Ce complexe se fixe sur le promoteur de certains opérons du catabolisme sensibles à la répression catabolique, et active leur transcription.
Syn. CAP protéine
[C1]
protéine d'activation des fibroblastes alpha l.f.
fibroblast activation protein alpha (FAPA)
La protéine d’activation des fibroblastes alpha (FAPA) est une protéase à sérine, intégrée à la membrane cellulaire, qui forme des complexes avec d'autres composants membranaires et exerce son activité protéolytique à la surface cellulaire.
FAPA est exprimée dans les cellules stromales des cancers épithéliaux et dans plusieurs autres types de tumeurs malignes. Elle facilite l’invasion tumorale et la formation des métastases.
Abrév. FAPA
→ stroma tumoral, sérine-protéase
[C1]
Édit. 2017
protéine dactyle l.f.
Zn-finger protein
Syn. protéines à doigts de Zinc, protéine digitée
protéine d'adhérence extracellulaire l.f.
extracellular adherence protein
Protéine secrétée par Staphylococcus aureus, qui se lie à diverses protéines extracellulaires, et qui augmente l'adhérence de la bactérie en servant de pont avec les cellules hôtes.
Cette protéine a donc une fonction antiinflammatoire qui peut être mise en pratique en thérapeutique anti-ICAM-1.
[C1, D1]
Édit. 2019
protéine de fusion l.f.
fusion protein
Fusion résultant du transcrit chimérique de deux gènes ayant fusionné lors d'une translocation chromosomique et dont la présence peut générer des processus tumoraux souvent par activation inappropriée d'oncogènes.
Elle peut être décelée par immunohistochimie sur coupes histologiques.
Ex. détection du transcrit bcr-abl dans la leucémie myéloïde chronique, tant pour le diagnostic de la maladie que pour le dépistage de ses rechutes ; détection du transcrit chimérique entre le gène du sarcome d'Ewing et le gène de la tumeur de Wilms (WT1) dans les tumeurs desmoplastiques à petites cellules rondes. Des translocations réciproques sont également décelées dans les lymphomes anaplasiques à grandes cellules et dans les sarcomes d'Ewing. Des implications thérapeutiques peuvent découler de ces détections par l'utilisation d'anticorps bloquants spécifiques de la partie du gène transcrite après fusion.
protéine de liaison avec l'ADN simple brin l.f.
single –strand binding protein
Protéine qui se lie à chacun des brins d’ADN parental au niveau de la fourche de réplication, empêchant que ceux-ci ne s’apparient avant leur copie.
Abrév. SSB
[C1]
Édit. 2017
protéine de liaison avec la boîte TATA l.f.
TATA box binding protein
Protéine qui reconnaît la boîte TATA et se lie à elle pour déterminer le site d’initiation de la transcription.
→ promoteur, site d'initiation de la transcription
[C1]
Édit. 2017
protéine de liaison du mannose l.f.
mannose binding protein
Protéine de l'inflammation qui se lie aux résidus mannose.
Elle joue le rôle d'opsonine et active la voie des lectines du complément, favorisant ainsi la phagocytose.
Sigle : MBP
protéine de membrane érythrocytaire l.f.
red blood cell membrane protein
La membrane érythrocytaire est constituée par une bicouche lipidique qui repose sur un grillage protidique dont les mailles sont constituées par différentes protéines ancrées les unes aux autres.
Ces protéines sont classées en deux catégories, les protéines dites intrinsèques ou transmembranaires qui traversent la double couche lipidique et les protéines dites extrinsèques qui constituent le maillage tapissant la face interne de cette bicouche.
Ces deux catégories de protéines sont reliées entre elles. Les principales protéines extrinsèques sont la spectrine, dont les dimères (chaines alpha et bêta) s'unissent entre eux pour former des tétramères ; la protéine 4.1, protéine essentielle à la solidité de la membrane fait partie du complexe jonctionnel unissant les extrémités des tétramères de spectrine, actine et glycophorine C ; l'actine, sous forme de protofilament constitué d'un nombre limité de monomères, se fixe sur la chaine ß de la spectrine en présence de protéine 4.1 ; l'ankyrine, protéine de jonction entre les protéines extrinsèques et transmembranaires, relie la chaine ß de la spectrine à la protéine bande 3 ; l'adducine intervient dans la liaison spectrine-actine. Les protéines transmembranaires sont essentiellement la bande 3, ou échangeur des anions et les glycophorines A, B et C. L'intégrité qualitative et quantitative de ce réseau protéique est essentielle pour assurer les propriétés physiques du globule rouge : résistance, déformabilité et élasticité.
protéine de Tamm et Horsfall l.f.
→ mucoprotéine de Tamm et Horsfall
protéine de transfert des esters de cholestérol l.f.p.
cholesteryl ester transfer protein
Glycoprotéine plasmatique servant au transfert du cholestérol estérifié entre les lipoprotéines HDL, anti-athérogènes , et LDL, pro-athérogènes.
L’utilisation d’inhibiteurs de de la cholesteryl ester transfer protein a été proposée pour inhiber l’athérogenèse.
Abrév. CETP
protéine de von Hippel-Lindau l.f.
von Hippel-Lindau’s protein
→ pVHL
protéine digitée l.f.
Zn-finger protein
Syn. protéines à doigts de Zinc, protéine dactyle
protéine DNAG l.f.
DNAG protein
Syn. ADN primase
[Q1]
Édit. 2018
protéine du choc par le froid l.f.
cold shock protein
Protéines exprimées par les cellules de mammifères exposées à une hypothermie modérée.
Ces protéines sont des modulateurs de la transcription des gènes et de la traduction des ARN messagers
Abrév. CSP
[C1]
Édit. 2017
protéine du choc thermique l.f.
heat shock protein (HSP)
Protéine relativement résistante à la chaleur dont la synthèse est déclenchée dans une cellule vivante par une élévation de la température au-dessus d'un seuil qui dépend de l'espèce, 30°C pour la Drosophile, 39 ou 40° pour l'Homme.
La transcription des gènes hs correspondant à ces protéines HSP est activée par des facteurs physiques ou chimiques sous la dépendance de chocs thermiques ou d'autres stress.
Les HSP jouent un rôle de molécules chaperonnes pour la mise en forme spatiale des protéines naissantes. La principale HSP a une masse moléculaire de 70 kDa (HSP70) ; elle fait partie des complexes majeurs d'histocompatibilité ; elle joue un rôle dans le démantèlement des vésicules mantelées avant leur transformation en endosomes. La HSP90 de masse moléculaire 90 kDa a été identifiée comme un inhibiteur naturel du récepteur nucléaire des hormones stéroïdes ; elle se fixe spécifiquement sur un domaine du récepteur qui devrait se lier à la séquence correspondante de l'ADN, et elle en est détachée par l'hormone lorsque celle-ci doit déclencher la transcription du gène. D'autres protéines analogues aux HSP sont dépendantes de divers stress et appelées protéines du stress, par ex. la HSP 32 kDa.
Sigle : HSP