fécondation assistée l.f.
assisted fertilization
Aide médicale à la fécondation qui inclut l’insémination avec sperme du conjoint ou avec sperme de donneur, le transfert intratubaire de gamètes, la fécondation in vitro, la perforation de la zone pellucide de l’ovocyte, l’injection intracytoplasmique de spermatozoïde ou de spermatide, le don d’ovocyte.
Plusieurs de ces techniques sont aussi utilisées en pratique vétérinaire.
→ procréation médicalement assistée, PMA
[O3,C2,B3]
Édit. 2018
fécondité n.f.
fecundity
1). En médecine, en démographie ou en biologie : aptitude d’un couple ou d'une population à produire des descendants viables.
La notion de fécondité suppose que toutes les phases de la reproduction sexuée se déroulent normalement depuis la production de gamètes, la fécondation, la formation d'un zygote, le développement de l'embryon, la maturation, jusqu'à obtention d'un, ou plusieurs, individus viables. En démographie humaine, la fécondité se mesure habituellement par un indice : le nombre d'enfants viables par femme (par an ou sur l'ensemble de la période reproductive).
Fécondité et fertilité se sont pas synonymes et ne devraient pas être employés l'un pour l'autre.
2). En agronomie : aptitude d'un sol à produire un rendement élevé une fois mis en culture.
→ fertilité, stérilité, infécondité
[O3,C2]
Édit. 2018
femelle adj.
female
Dans les espèces à reproduction sexuée, se dit d'une cellule, d'un organe ou d'un individu doué de certains caractères lui permettant de jouer un rôle spécifique dans la reproduction.
Le caractère femelle ne peut être précisé que d'une façon générale et par référence au caractère mâle. Les gamètes femelles, ovules ou oosphères se distinguent par leur nombre réduit, leur relative grande taille, leur immobilité, leur contribution importante à la fourniture du cytoplasme zygotique, etc.
Ainsi, chez les mammifères, l'organe femelle présente souvent des caractères morphologiques permettant la pénétration d'un organe mâle, éventuellement l'implantation du zygote pour son développement embryonnaire, etc. Un individu est dit femelle selon qu'il possède certains de ces traits et/ou aptitudes.
[D5,C2]
Édit. 2018
FE O2 sigle f. pour
→ Fraction d'oxygène présente dans le gaz Expiré
[C2]
Édit. 2018
fraction d'oxygène présente dans le gaz expiré l.f.
L’air expiré contient environ 4% d’oxygène.
Étym. gr. oxys : aigu, acide ; genês : générateur
Sigle FE O2
[C2]
Édit. 2018
fer n.m.
iron
Élément métallique de numéro atomique 26, de masse atomique 55,85, qui fait partie des oligoéléments présents dans le corps humain à la concentration d’environ 5 p. 100 000, surtout sous forme de chromoprotéines.
Le fer est indispensable à la vie. Son métabolisme est finement régulé ; une carence ou un excès de fer peuvent avoir des effets délétères sur les cellules.
Les deux sources plasmatiques du fer sont exogènes, l’alimentation qui couvre largement les besoins, et endogène d’origine macrophagique.
L’absorption digestive du fer au niveau duodénal est de 1 à 2 mg par jour, soit le dixième du fer contenu dans les aliments. Au niveau intestinal, le fer est présent sous deux formes moléculaires le fer héminique lié à l’hème, présents dans les aliments d’origine animale, représentant 1/10 du fer alimentaire et le fer non héminique, présents dans les aliments d’origine végétale, représentant 9/10 du fer alimentaire. L’absorption du fer héminique est plus efficace que celle du fer non héminique. L’absorption est augmentée par la vitamine C et diminuée par le thé. Le fer ferrique (Fe 3+) doit être réduit en fer ferreux (Fe2+) pour pouvoir être absorbé par l’entérocyte. Cette réduction est effectuée par une enzyme de la bordure en brosse : la ferriréductase duodénale (DCYTB Duodenal Cytochrome B). Le fer ferreux est ensuite transporté à travers la bordure en brosse via le transporteur des métaux divalents DMT1 (Divalent Metal Transporter) codé par le gène SLC11A2 (solute carrier family 11, member 2), dont les mutations sont associées à des carences martiales. Le fer gagne ensuite la membrane latéro-basale de l’entérocyte où se situe la ferroportine (FPN1), seule protéine exportatrice du fer ferreux. La ferroportine est codée par le gène SLC40A1(solute carrier family 40, member 1). La mutation de ce gène est responsable d’une surcharge en fer, la maladie de la ferroportine. Le fer ferreux est ensuite exporté dans le plasma lié à la transferrine ; mais la liaison nécessite que le fer soit sous forme ferrique. Cette oxydation est médiée par l’héphaestine (HEPH), ferroxydase membranaire co-localisée au pôle baso-latéral de l’entérocyte avec la ferroportine.
La régulation de l’absorption intestinale est liée à l’hepcidine. Cette hormone régule l’absorbtion intestinale du fer et contrôle la libération du fer depuis les stocks hépatiques et les macrophages. L’expression de l’hepcidine est augmentée par des stocks élevés en fer, une infection ou un syndrome inflammatoire ; son expression est réduite en cas de carence en fer. L’hepcidine est codée par le gène HAMP (hepcidin antimicrobial peptide). Les mutations du gène HAMP sont responsables d’une surcharge en fer d’expession rapide à l’origine de l’hémochromatose juvénile.
Dans l’organisme, le fer se répartit entre les sites d’utilisation et de stockage. 70 % du fer sont utilisés dans la moelle osseuse, lié à l’hème dans l’hémoglobine des érythrocytes et aussi dans la myoglobine des cellules musculaires. Les cellules érythroïdes de la moelle osseuse sont les plus grandes consommatrices de fer. Les macrophages éliminent les érythrocytes sénescents et assurent le recyclage du fer héminique, source importante de fer pour l’érythropoïèse. Le site de stockage est le foie, notamment lorsque le fer est en excès dans le plasma.
Le fer circule dans le plasma, lié à sa protéine de transport la transferrine ou sidérophiline. A l’état normal, il existe un excès de transferrine circulante par rapport à la quantité de fer à transporter, de sorte que le coefficient de saturation de la transferrine (CST) est inférieur à 45 %. Une élévation du CST correspond à une surcharge en fer acquise ou génétique. Lorsque le CST augmente, il peut apparaître du fer non lié à la transferrine. Cette forme est captée par les cellules parenchymateuses du foie, du pancréas, du coeur et de l’hypophyse. Une part du fer non lié à la transferrine correspond à une forme circulante de fer potentiellement toxique, le fer plasmatique réactif.
Symb. Fe
→ sidérémie, ferriréductase duodénale, transporteur des métaux divalents, ferroportine, héminique, ferroportine, maladie de la ferroportine, transferrine, héphaestine, hepcidine, hémochromatose juvénile, hémoglobine, myoglobine, érythrocyte
[C2]
Édit. 2018
fer (capacité totale de fixation du) l.f.
total iron binding capacity (TIBC)
Sigle CTFF
→ capacité totale de fixation du fer
[C2,F1]
Édit. 2018
fer (élément régulateur du) l.m.
iron regulatory element (IRE), iron responsive element (IRE)
Élément localisé dans la région 5' non traduite du gène de la ferritine H, il intervient comme site de reconnaissance d'une protéine cytoplasmique qui inhibe la traduction des sous-unités de ferritine lorsque le stock en fer est bas.
L’IRE a un rôle dans la régulation du métabolisme du fer. L’IRE est une séquence nucléotidique localisée dans les régions non traduites d’un ARN m. Le système IRE est lié à l’IRP (Iron regulatory Protein). On parle de système IRE/IRP ; sur l’IRE se lie l’IRP, protéine cytoplasmique détectrice du fer. La baisse de la teneur cellulaire en fer active la fixation de l’IRE sur l’IRP, conduisant d’une part à une diminution de la synthèse de la ferritine, d’autre part à une stimulation du récepteur de la transferrine de type 1 (TFR1). L’augmentation de la teneur en fer conduit aux effets opposés. La synthèse de ferritine augmente amplifiant le stockage du fer, la synthèse du recepteur de la transferrine diminue ; il y a donc une chute de la captation cellulaire du fer.
Ce système régule les protéines liées au fer, dont le TFR1, la ferritine H, la ferritine L, la ferroportine, le transporteur des métaux divalents et la delta–aminolevulinate synthase.
→ IRP, ferritine, ferroportine, transporteur des métaux divalents, delta–aminolévulinate synthase, récepteur de la transferrine
[C2,Q1]
Édit. 2018
fermentation n.f.
fermentation
Métabolisme énergétique, transformation que subissent certaines substances organiques, notamment les glucides, en anaérobiose ou en hypoxie, sous l'effet d'enzymes produits par des cellules vivantes ou des microorganismes, qui utilisent l'énergie d'une oxydoréduction pour la rendre utilisable sous forme d'ATP, sans que l'oxygène soit l'accepteur final des électrons.
La fermentation s'oppose à la respiration.
→ ATP, ADP, fermentation acétique, fermentation acétonobutylique, fermentation acide mixte, fermentation alcoolique, fermentation butyrique, fermentation lactique, fermentation propionique
[C1,C2]
Édit. 2018
ferment jaune l.m.
yellow enzyme
[C2]
Édit. 2018
ferritine n.f.
ferritin
Hétéroprotéine qui constitue une réserve de fer dans certains organes, rate, foie, moelle osseuse, complexe hydrosoluble de masse moléculaire comprise entre 600 et 800 kDa.
Cette macromolécule protéique comporte 42 sous-unités polypeptidiques (apoferritine) de deux types (L (légère) et H (lourde) structuralement voisins, agencés de façon à former une sphère creuse de 13 nm de diamètre externe. Cette sphère est percée de six canaux disposés symétriquement, par l’intermédiaire desquels s’effectuent les mouvements du fer. A l’intérieur de chaque molécule de ferritine sont stockées 2000 à 4300 molécules d’hydroxyde ferrique. Cette protéine est présente dans tous les tissus, mais surtout dans le foie. L’électrophorèse sur gel de polyacrylamide permet de distinguer plusieurs isoferritines résultant d’une expression quantitativement différente des deux types de sous-unités: la ferritine du cœur, plus riche en sous-unités H, est acide et celle du foie, contenant davantage de sous-unités L, est plus alcaline. La sous-unité L est codée par le gène FTL (Ferritin Light chain), locus en 19q13.4-qter et la sous-unité H par le gène FTH (Ferritin Heavy chain) en 11q12.3.
[C1,C2]
Édit. 2018
ferritine sérique n.f.
serum ferritin
Hétéroprotéine qui constitue une réserve de fer dans certains organes, rate, foie, moelle osseuse et qui est aussi un témoin de la phase aigüe de l’inflammation car sa production est augmentée en situation d’activité macrophagique.
Complexe hydrosoluble de masse moléculaire comprise entre 600 et 800 kDa, elle est constituée de 24 unités formant réceptacle pour le fer ferreux qui y est séquestré et oxydé en hydroxyde ferrique. Cette macromolécule
rotéique comporte 42 sous-unités polypeptidiques (apoferritine) de deux types L (légère) et H (lourde), structuralement voisins, agencées de façon à former une sphère creuse de 13 nm de diamètre externe. Cette sphère est percée de six canaux disposés symétriquement, par l’intermédiaire desquels s’effectuent les mouvements du fer. A l’intérieur de chaque molécule de ferritine sont stockées 2000 à 4300 molécules d’hydroxyde ferrique. Cette protéine est présente dans tous les tissus, mais surtout dans le foie. L’électrophorèse sur gel de polyacrylamide permet de distinguer plusieurs isoferritines résultant d’une expression quantitativement différente des deux types de sous-unités: la ferritine du cœur, plus riche en sous-unités H, est acide et celle du foie, contenant davantage de sous-unités L, est plus alcaline. La sous-unité L est codée par le gène FTL (Ferritin Light chain), locus en 19q13.4-qter et la sous-unité H par le gène FTH (Ferritin Heavy chain) en 11q12.3.
Les valeurs de référence sont, chez l’homme adulte de 30 à 300 µg/l et chez la femme entre 20 et 200 µg/l, plus faible chez la femme avant qu’après la ménopause.
La diminution de sa concentration est secondaire, de façon très sensible et spécifique, à une carence martiale, tandis que l’augmentation n’est pas corrélée à celle des réserves en fer de l’organisme.
Les 4 causes les plus fréquentes d’hyperferritinémies sont le syndrome métabolique, le syndrome biologique inflammatoire, la cytolyse et la consommation excessive d’alcool. Les données cliniques, des examens biologiques simples CRP, transaminases, fer sérique, coefficient de saturation de la transferrine permettent le plus souvent un diagnostic étiologique. Parmi les hyperferritinémies à coefficient de saturation de la transferrine élevé, figure la plus fréquente des hémochromatoses génétiques, l’hémochromatose HFE1 et parmi les hyperferritinémies à coefficient de saturation de la transferrine le plus souvent normal figure le syndrome métabolique. L’hyperferritinémie n’est pas synonyme de surcharge viscérale en fer laquelle peut être appréciée par l’IRM. Ellet est un préalable à un éventuel traitement par saignée sauf dans le cas de l’hémochromatose, où l’indication des saignées est portée dès que la ferritine est augmentée.
Syn. ferritinémie
→ ferritine, fransferrine, syndrome métabolique, cytolyse, hémochromatose génétique de type HFE 1, apoferritine, isoferritine, syndrome inflammatoire aigu systémique, cytolyse
[C1,C2]
Édit. 2018
ferritinémie n.f.
[C1,C2]
Édit. 2018
ferroportine n.f.
ferroportin
Protéine transmembranaire permettant la sortie du fer hors des cellules.
La ferroportine est la seule protéine connue permettant l'exportation du fer intracellulaire. Elle est fortement exprimée sur la membrane basolatérale des entérocytes, permettant la sortie du fer de la cellule intestinale vers le sang. Elle est également exprimée fortement par les macrophages et les hépatocytes, cellules servant au stockage du fer et capables de le libérer (par l’intermédiaire de la ferroportine) dans la circulation. Le fonctionnement de la ferroportine est bloqué par l'hepcidine qui induit sa dégradation et régule ainsi l'absorption intestinale du fer et son recyclage.
→ hepcidine, maladie de la ferrportine
[C2]
Édit. 2018
ferroptose n.f.
Forme particulière de nécroptose, ferrique dépendante, observée au cours des cristallopathies.
Les cristaux formés lors des cristallopathies entrent dans la cellule par un mécanisme encore inconnu. Une fois dans le cytosol, les cristaux induisent l’oligomérisation et l’auto-activation de la kinase RIPK3 (receptor interacting protein kinase 3) qui va entraîner la phosphorylation de MLKL (mixed lineage kinase domain-like), protéine capable de s’attacher à la membrane plasmique et de favoriser la libération du contenu intra-cellulaire. Une fois la voie nécroptotique engagée, la libération du contenu cellulaire (TNF-alpha) enclenche la voie de TNFR-1 qui, à son tour, amplifie la réponse aux cristaux.
Les cristaux inhibent la glutathion peroxydase GPX4 soit directement soit par l’intermédiaire de la synthèse de glutathion et induisent ainsi une augmentation des peroxydations lipidiques ainsi qu’une diminution du NADPH. Le pool intracellulaire de fer libre joue un rôle essentiel dans les mécanismes redox de la ferroptose : il permet la transformation des espèces oxydantes faiblement actives (telles que le peroxyde d’hydrogène H2O2) en des oxydants beaucoup plus puissants, comme le radical hydoxyle (OH.) capable d’oxyder la plupart des constituants cellulaires.
Contrairement à l’apoptose, la ferroptose se déroule sans induction de la perméabilisation de la membrane externe des mitochondries. Il n’est donc pas observé de libération cytosolique du cytochrome C ou d’activation des caspases.
L’enzyme GPx4 (glutathion peroxydase 4), réduisant les peroxydes membranaires à l’aide du glutathion réduit (GSH), est un régulateur essentiel de la ferroptose. La ferroptose peut être induite par l’érastine (un inhibiteur du système xc- impliqué dans l’import de la cystine nécessaire à la biosynthèse du GSH) ou par RSL3 (un inhibiteur de GPx4), et inhibée par des agents antioxydants ou des chélateurs des ions fer. Des molécules anti-oxydantes à tropisme membranaire, comme le-carotène ou le-tocophérol (vitamine E), protègent les cellules cancéreuses de la ferroptose induite par l’érastine. La déplétion des stocks intracellulaires en fer protège aussi efficacement les cellules de la mort induite par l’érastine.
Étym. lat. ferrum fer ; gr. ptỗsis chute
→ cristallopahie, nécroptose, nécrose, RIPK, MLKL TNF, TNFR, glutathion peroxydase, NADPH, caspases, érastine, RSL3
[C2]
Édit. 2018
FGF sigle angl.
Fibroblast Growth Factor
Facteur de croissance des fibroblastes.
→ facteur de croissance des fibroblastes
[C2,A2]
Édit. 2018
facteur 8 de croissance des fibroblastes l.m.
fibroblast growth factor 8
Gène localisé en 10q24.32 codant pour une protéine de la famille du facteur de croissance fibroblastique (fibroblast growth factor (FGF), qui posséde une activité étendue dans les phénomènes de mitogénie, d’angiogénèse, de croissance et de survie cellulaires, dans le développement embryologique de l’encéphale, des yeux et des oreilles, dans la morphogénèse, la réparation tissulaire ainsi que dans la croissance et l’invasion tumorales.
Chez l’adulte l’expression de ce gène est limitée aux testicules et aux ovaires.
Les mutations de ce gene sont à l’origine de l’holoproencéphalie et du syndrome de Kalmann.
Syn. AIGF, FGF-8, HBGF-8, HH6, KAL6
Sigle FGF 8
→ holoproencéphalie, Kalmann (syndrome de)
[C2,A2,Q1]
Édit. 2018
FGF10 gene sigle angl. pour Fibroblast Growth Factor 10
Gène, situé sur le locus chromosomique 5p13-p12, codant pour une des protéines, facteurs de croissance fibroblastique, qui joue un rôle important dans la division cellulaire, la régulation de la croissance cellulaire, la maturation cellulaire, la formation des vaisseaux sanguins, la cicatrisation des plaies et le développement embryonnaire.
Des mutations de ce gène entraînent le syndrome lacrymo-auriculo-dento-digital
Syn. FGF-10, FGF10_HUMAN, keratinocyte growth factor 2
→ lacrymo-auriculo-dento-digital (syndrome)
[C2,A2,Q1]
Édit. 2018
facteur 23 de croissance des fibroblastes l.m.
fibroblast growth factor 23
Polypeptide membre de la famille des facteurs de croissance fibroblastiques (fibroblast growth factor, FGF), exprimé principalement dans le tissu osseux.
Le FGF 23 augmente l’excrétion urinaire des phosphates en inhibant leur réabsorption tubulaire, ce qui entraîne une hypophosphatémie. Il inhibe également la synthèse de calcitriol (1,25-dihydroxy-vitamine D). Le récepteur cellulaire du FGF 23 est la protéine klotho. Un excès de FGF 23 (surexpression ou défaut de dégradation) est responsable de formes rares d’ostéomalacie et de rachitisme.
Sigle FGF 23
→ facteur de croissance des fibroblastes, calcitriol, klotho, ostéomalacie, rachitisme
[C1,C2]
Édit. 2018
fibrillation n.f.
fibrillation
Au sens strict, contraction isolée d'une fibre musculaire, invisible sur la peau mais parfois perceptible au niveau de la langue.
L'EMG montre la présence de potentiels très fins et très brefs, indiquant l'existence d'une dénervation musculaire, avec acquisition par là-même d'une activité autonome.
Ce terme est cependant plus rarement utilisé, au profit de celui de fasciculation, bien que ce dernier réponde plus particulièrement à l'activation spontanée d'une unité motrice.
[C2]
Édit. 2018
fibrinogène n.m.
fibrinogen
Glycoprotéine plasmatique biosynthétisée par le foie et par le système des histiocytes-macrophages, ayant la propriété de se transformer en fibrine insoluble sous l'influence protéolytique de la thrombine et des ions calcium.
La molécule de fibrinogène a une masse moléculaire élevée de 340 kDa, et une longueur de 40 nm pour une largeur de 7 nm ; elle se présente comme une protéine fibrillaire constituée de 6 chaînes groupées par paires : 2 Aalpha, 2 Bbêta et 2 Agamma ; la thrombine détache 4 fibrinopeptides : 2 A de 18 acides aminés, 2 B de 20 acides aminés, laissant le monomère de fibrine alpha2bêta2gama2, qui se polymérise sous l'effet d'une transamidase (transglutaminase) transférant un résidu gamma-glutamyle sur un résidu de lysine.
La concentration du fibrinogène plasmatique dépend de :
1) facteurs physiologiques tels que race, sexe, âge, ménopause, etc., du style de vie et de facteurs environnementaux, comme tabagisme, masse corporelle, niveau socioéconomique, exercice, saison, alimentation, consommation d'alcool, etc. ;
2) facteurs génétiques qui interviennent pour 20 à 50% ;
3) facteurs pathologiques responsables des principales variations.
Le fibrinogène plasmatique joue un rôle primordial dans l'hémostase et la thrombose. Sous l'action de la thrombine, le fibrinogène se transforme en fibrine insoluble qui constitue l'armature du caillot. Certaines affections congénitales et acquises sont dues à des anomalies quantitatives et qualitatives du fibrinogène (hypofibri
Étym. lat. fibra : filament ; gr. gennan : engendrer
Syn. facteur I de la coagulation sanguine
→ dysfibrinogénémie, histiocytes-macrophages, fibrine, thrombine, hémostase, thrombose
[C1,C2,F1,F4]
Édit. 2018
facteur de croissance des fibroblastes l.m.
fibroblast growth factor
Famille de facteurs de croissance polypeptidiques comportant actuellement au moins 23 membres bien identifiés, numérotés de FGF 1 à FGF 23. FGF 1 est également appelé FGF acide (aFGF) et FGF 2, FGF basique (bFGF).
Bien que leurs effets aient initialement été caractérisés sur des fibroblastes, d’où leur nom, les FGF stimulent aussi la prolifération, la migration et/ou la différenciation de nombreux autres types cellulaires comme les cellules des surrénales, les myoblastes, les chondrocytes, les cellules gliales, etc. en présence de facteurs de progression tels que les somatomédines et les Insulin-like Growth Factor.
Sigle angl. FGF
[C2,A2 ]
Édit. 2018
FiO2 concentration de l’oxygène dans l’air inspiré.
[C2,K1]
Édit. 2018
flavine-enzyme n.m.
flavin enzyme
Enzyme portant un coenzyme flavinique.
Il existe des enzymes à FMN et des enzymes à FAD. Ces flavine-enzymes sont généralement des sous-unités de systèmes enzymatiques d'oxydoréduction complexes. Les liaisons entre la protéine et la flavine sont multiples : elles peuvent être covalentes comme dans la succinate-déshydrogénase, ou électrovalentes faisant intervenir l'azote 3 de la riboflavine, et mettre en jeu des liaisons hydrogène. La couleur jaune de ces flavine-enzymes leur a valu le nom de ferments jaunes.
Syn. flavor-enzyme
[C1,C2]
Édit. 2018
flavonol n.m.
flavonol
L’un des composant du groupe des flavonoïdes à fonction phénol en position 3 (ex. quécétol et rutoside).
Les flavonols sont des pigments végétaux qu'on trouve le plus souvent sous forme d'osides et qui ont des propriétés physiologiques de protection des vaisseaux capillaires. La rutine et la quercitrine sont des hétérosides d'un même flavonol, la quercétine. Les flavonols sont considérés comme des facteurs vitaminiques P.
[C1,C2]
Édit. 2018