protéine FAN L.f. acr. angl. pour Factor Assiociated with Neutral SMase activation
FAN protein
Protéine adaptatrice qui joue un rôle dans la signalisation conduisant à l'apoptose à partir du récepteur 1 au TNF (p55) ou du CD40 en activant une sphingomyélinase neutre, aussi bien dans une cellule normale que dans des cellules de patients atteints de maladie de Farber.
protéine fixatrice d'ADN simple-brin l.f.
single-strand binding protein, SSB protein, destabilizing protein, unwinding protein
Protéine capable par sa fixation sur un ADN simple-brin de le stabiliser et de le protéger de l'action des nucléases.
Cette protéine jouerait un rôle dans la réplication, la réparation et la recombinaison de l'ADN.
protéine FMRP l.f.
fragile mental retardation protein
Protéine dont l’absence est responsable du syndrome de l’X-fragile, la cause la plus fréquente de déficience intellectuelle héréditaire.
Elle joue en particulier un rôle important dans le contrôle de la traduction d’ARN messagers essentiel à la structure et la plasticité de la synapse. Elle est sous la dépendance du gène KCNT1 dont les mutations auraient un effet double :
1) l’altération la fonction canal de KCNT1 conduisant à la survenue des crises partielles migrantes malignes du nourrisson ;
- 2) l’altération des capacités de la protéine KCNT1 mutée à interagir avec FMRP (et d’autres protéines) conduisant à l’arrêt du développement psychomoteur.
→ syndrome de Dravet, crises partielles migrantes malignes du nourrisson, KCNT1 gene
[H1,O1,O6,Q2]
Édit. 2017
protéine G n.f.
G-protein
Glycoprotéine de structure hétérotrimérique généralement constituée d'une sous-unité bêta-gamma (bêta de masse moléculaire 37 kDa, γ de 8 kDa), et d'une chaîne alpha de masse moléculaire voisine de 40 kDa, qui porte une molécule de GTP (guanosine triphosphate) ou de GDP (guanosine diphosphate), et qui joue un rôle dans la transmission d'un signal à partir d'un récepteur membranaire en hydrolysant le GTP en GDP.
À côté des "grosses protéines G" attachées aux membranes cellulaires, il y a des "petites protéines G" dans le cytoplasme, de masse voisine de 21 kDa, monomériques. Parmi les petites protéines G, on trouve les protéines ras (H-ras, K-ras, N-ras, rap), les protéines rho (rho A, rho B, rho C, rac 1 et 2), les nombreuses protéines rab, l'ARF ou facteur d'ADP-ribosylation qui sert à la formation et à l'adressage des vésicules de transport des protéines à partir de l'appareil de Golgi. Les protéines G peuvent stimuler la production d'AMPc par l'intermédiaire de l'adénylate-cyclase, ou contrôler le pompage des ions calcium. On distingue des protéines G activatrices (Gs) et des protéines G inhibitrices de la transduction des signaux membranaires.
M. Rodbell, biologiste amércain (1997), prix Nobel de médecine en 1994
→ récepteur, adénylate– cyclise
[C1]
Édit. 2020
protéine gardienne du génome l.f. (désuet)
[C1]
Édit. 2017
protéine hybride l.f.
hybrid protein
protéine ingéniérisée l.f.
engineered protein
Protéine modifiée par des opérations d’ingénierie moléculaire pour lui conférer des propriétés nouvelles.
protéine interstitielle de transport du rétinol l.m.
retinol-binding protein, interstitial
Glycoprotéine présente dans la matrice de la rétine entre l'épithélium pigmenté et les photorécepteurs et qui joue un rôle important dans le processus visuel.
Son locus est situé en 10p11.2-q11.2 (MIM 180290). Elle peut être considérée comme une protéine candidate aux dystrophies rétiniennes.
G. I. Liou, ophtalmologiste américain (1987 et 1989)
Syn. protéine interphotoréceptrice liée aux rétinoïdes
protéine-kinase n.f.
protein kinase
Enzyme catalysant la phosphorylation d'une protéine par l'ATP.
De nombreuses protéine-kinases transfèrent le radical phosphorique sur la fonction alcool d'une sérine ou d'une thréonine : c'est le cas de protéine-kinases dites cAMP-dépendantes qui ne sont actives qu'en présence d'AMP cyclique, répondant ainsi à des facteurs de régulation du métabolisme cellulaire comme les hormones agissant sur des récepteurs adrénergiques ; elles sont appelées protéine-kinases A ou PKA. D'autres phosphorylent la fonction phénol d'une tyrosine (protéine-tyrosine-kinases ou Y-kinases). D'autres protéine-kinases dépendent du diacylglycérol, répondant à d'autres facteurs agissant sur des récepteurs à phospho-inositides ; elles sont appelées protéine-kinases C ou PKC. D'autres sont activées par leur liaison avec la calmoduline et le calcium. Toutes les phosphoprotéines nécessitent pour leur biosynthèse des protéine-kinases plus ou moins spécifiques ; de nombreux enzymes du métabolisme ont une activité qui dépend de leur état de phosphorylation.
protéine-kinase A n.f.
protein kinase A
Protéine kinase dont l’activité nécessite la présence d’AMP cyclique.
Syn. protéine kinase c-AMP-dépendante
protéine-kinase C n.f.
protein kinase C
Protéine kinase initialement décrite comme activée par le calcium, d’où son nom, et dont l’activité in vivo dépend d’une interaction avec un diacyl-glycerol (ou diglycéride) de la membrane cellulaire.
protéine leaky l.f.
leaky protein
protéine 1 et 2 liées au rétinoblastome l.f.
retinoblastoma binding protein-1 and protein-2
Deux protéines liées au gène du rétinoblastome, isolées à partir d'une protéine virale, transformant le papillovirus-16 humain, et liées étroitement sur la séquence ADN du gène du rétinoblastome (protéine virale homologue ou similaire).
Deux cDNAs ont été isolés qui codent les protéines de liaison au rétinoblastome RBBP1 et RBBP2 (MIM 180201, MIM 180202).
Deborah Defeo-Jones, biochimiste américaine (1991)
protéine matricielle Gla n.f.
matrix Gla protein
Protéine de 14 kDa contenant cinq résidus d’acide gamma-carboxyglutamique (Gla), dérivé de l’acide glutamique (Glu) par gamma-carboxylation, initialement découverte dans la matrice osseuse mais fortement exprimée dans le cœur, le poumon, le rein et les vaisseaux.
La protéine matricielle Gla est un puissant inhibiteur de la minéralisation tissulaire. Son activité dépend de la vitamine K, co-enzyme indispensable à la gamma-carboxylation de l’acide glutamique.
protéine neu l.f.
neu protein
Protéine codée par le proto-oncogène c-erb B2 ou neu.
La protéine neu, transmembranaire, de 1234 aminoacides peut être trouvée activée chez le Rat en protéine oncogène par mutation portant sur un acide aminé en position 664 (Val → Glu) dans son domaine transmembranaire : c'est ainsi qu'elle a été découverte dans des neuroblastomes induits chimiquement chez le Rat.Cette protéine est l'un des récepteurs de certains facteurs de croissance, les neurégulines, qui se fixent indirectement ou directement sur leurs domaines extracellulaires et permettent de déclencher par leur domaine intracellulaire une activité tyrosine-kinase impliquée dans leur effet mitogène. Chez l'Homme, les récepteurs neu sont présents sur les cellules musculaires au niveau des synapses neuromusculaires et sur les cellules de Schwann et leurs précurseurs de la crête neurale ; on n'en a pas trouvé de forme mutante oncogène ; leur surexpression a été constatée dans certains cancers de mauvais pronostic, surtout des cancers du sein.
Étym. neu de neuroblastome
protéine non-histone l.f.
non-histone protein
Dans la chromatine, protéine associée aux nucléosomes dans des régions où la transcription est active.
Ces protéines sont de petite taille et d'une grande diversité : l'ARN polymérase en fait partie.
→ histone
protéine p53 l.f.
Protéine ubiquitaire, intranucléaire, liée directement à l’ADN, localisée dans le noyau de l’ensemble des cellules du corps, dont la fonction première est d’agir en tant que facteur de transcription.
Elle fonctionne en se fixant de manière spécifique sur les régions régulatrices de gènes dont elle contrôle l’expression. Ce facteur de transcription régule certaines fonctions cellulaires importantes comme la mitose ou la mort programmée.
La protéine p53 est une molécule indispensable au maintien de l’intégrité de la cellule et de ses composantes. En réponse à une agression génotoxique, elle active l’expression de gènes contrôlant l’intégrité de l’ADN, le cycle cellulaire et l’apoptose . Elle est pour cette raison nommée aussi « gardienne du génome ».
[C1,Q1]
Édit. 2017
protéine phosphatase l.f .
protein phosphatase
Famille d’enzymes catalysant l’hydrolyse d’une protéine phosphorylée sur un résidu de sérine, thréonine ou tyrosine, libérant ainsi le phosphate et la protéine déphosphorylée.
On distingue notamment les protéine-phosphatases 1, spécifiques des protéines phosphorylées par la protéine-kinase A, les protéine-phosphatases 2A, peu spécifiques, et la protéine-phosphatase 2B ou calcineurine, dépendante du calcium et fortement exprimée dans les neurones.
L’action des protéines phophatases s’oppose à celle des protéine-kinases catalysant la phosphorylation d’une protéine en utilisant l’ATP comme donneur de phosphate.
Edit. 2018
Syn. phosphoprotéine phosphatase
→ calcineurine, protéine kinase
[C1]
protéine-phosphatase 1 1.f.p.
protein phosphatase 1
Edit. 2018
[C1]
protéine-phosphatase 2A 1.f.p.
protein phosphatase 2A
Edit. 2018
[C1]
protéine- phosphatase 2B 1.f
protein phosphatase 2B
Edit. 2018
Syn. calcineurine
[C1]
protéine plasmatique de transport du rétinol (déficit en) l.m.
retinol-binding proteine, plasma (deficiency)
Protéine de transport du rétinol (vitamine A) dont la séquence complète a été découverte par L. Rask, biochimiste suédois (1987) et localisée par M. Rocchi, généticien italien (1989), en 10q23-24.
Le déficit en RBP4, est autosomique dominante, il a donné dans une famille, lors d'une infection par la rougeole, une kératomalacie probablement par défaut d'absorption de vitamine A. Dans une autre famille, il s’est exprimé par une coloration orange des mains et du visage avec caroténémie et diminution du taux de vitamine A dans le sérum (MIM 180250).
T. Matsuo, ophtalmologiste japonais (1987)
protéine porteuse l.f
carrier protein
Protéine ou polysaccharide qui porte ou transporte d'autres molécules.
En immunologie, le couplage avec les haptènes est nécessaire pour que ceux-ci puissent entraîner la production d'anticorps.
protéine précurseur de l'amyloïde l. f.
amyloid precursor protein (APP)
Protéine transmembranaire fortement exprimée par les neurones dont l'hydrolyse peut conduire à la formation des peptides amyloïdes.
Plusieurs APP de tailles différentes dérivent d'un même gène du chromosome 21. Elles présentent une extrémité COOH-terminale extracellulaire de grande taille. Les APP ont surtout été étudiées dans le système nerveux central, dans lequel elles donnent naissance au cours du vieillissement normal ou pathologique à des peptides amyloïdes A-bêta. Elles peuvent subir deux voies métaboliques principales : la voie sécrétoire, qui comporte une protéolyse par une alpha-sécrétase dont le site d'action est localisé dans la séquence de l'Abêta et qui n'est donc pas amyloïdogène, et la voie endosomique-lysosomique, qui par des bêta- et gamma-sécrétases libère les peptides amyloïdes A-bêta 42 qui forme des dépôts dans le tissu cérébral, provoquant la maladie d’Alzheimer
→ peptide amyloïde A-bêta, peptide bêta-amyloïde, Alzheimer (maladie de)
[C1,H1]
Édit. 2018
protéine prion (PrPC) l.f.
→ prion
[C1,H1 ]
Édit. 2017