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pendrine n.f.
pendrin
Protéine transmembranaire échangeuse d’anions (Cl- vs HCO3-, Cl- vs I-, Cl- vs HCO2-) présente dans le canal collecteur du rein, la thyroïde, et l’oreille interne, codée par le gène SLC26A4 et dont les mutations sont à l’origine du syndrome de Pendred.
La pendrine présente au pôle apical des cellules intercalaires de type B du canal collecteur du rein sécrète l’anion bicarbonate dans la lumière en l‘échangeant contre un anion chlorure qui pénètre dans la cellule. Ainsi, la pendrine intervient-elle dans la lutte contre l’alcalose métabolique et dans l’homéostasie du chlore dont le transport dans le canal collecteur est indépendant de celui du sodium. Dans la thyroïde, la pendrine est localisée au pôle apical des cellules du follicule thyroïdien. Elle assure la sécrétion d’iodure de la cellule vers le colloïde intrafolliculaire en échange d’un anion chlorure. Cette fonction est indispensable à la synthèse des hormones thyroïdienne puisqu’elle permet l’oxydation d’iodure en iode dans le colloïde avant son incorporation dans les précurseurs de ces hormones. Dans l’oreille interne, la pendrine des cellules ciliées contribue par la sécrétion de bicarbonate couplée à la réabsorption de chlorure à maintenir la composition électrolytique de l’endolymphe. Le syndrome de Pendred dû à des mutations de SLC26A4 situé sur le chromosome 7 est une maladie héréditaire à transmission autosomique récessive qui regroupe une surdité, des troubles de l’équilibre, un goitre euthyroïdien ou hypothyroïdien. La fonction rénale reste intacte.
V. Pendred, médecin britannique (1896)
→ canal collecteur du rein, Pendred (syndrome de)
PEPCK-ferroactivateur n.m.
PEPCK-ferro activator
Protéine à fer Fe2+ qui joue dans le foie un rôle pour stimuler la PEPCK au cours du jeûne ou du diabète.
pepsine n.f.
pepsin
Enzyme protéolytique du suc gastrique rompant certaines liaisons peptidiques des protéines, sécrété par les cellules glandulaires de l'estomac sous une forme inactive, le pepsinogène.
La pepsine agit directement sur le pepsinogène pour libérer la pepsine par réaction autocatalytique.
Cette endopeptidase est une protéine de masse moléculaire 34 kDa, riche en acide aspartique et acide glutamique, pauvre en acides aminés basiques. Son pH d'action est voisin de 2. Elle hydrolyse un grand nombre de protéines mais son action est cependant partielle : elle conduit à un mélange de peptides et de peptones. Son action porte en effet principalement, mais non exclusivement, sur les liaisons peptidiques dans lesquelles sont impliqués des groupes -NH2 appartenant à des acides aminés aromatiques.
Plusieurs types de pepsines exercent une digestion des protéines à des pH différents.
Étym. gr. pepsis : coction, digestion
pepsinogène n.m.
pepsinogene
Protéine proenzymatique présente dans le suc gastrique, dont la digestion partielle produit un enzyme actif, la pepsine.
Ce zymogène est sécrété par les cellules principales de la région fundique de l'estomac.
Sa masse moléculaire est de 42 kDa. En milieu acide il se transforme en pepsine, puis la réaction se poursuit par un processus autocatalytique. Cette activation revient à une protéolyse limitée avec départ de cinq petits peptides.
Le pepsinogène est présent dans le plasma. Sa teneur est en général augmentée au cours de l'ulcère duodénal.
Syn. propepsine
→ pepsine
peptide-déformylase n.f.
peptide-deformylase
Enzyme qui catalyse l'élimination d'un radical formyle fixé sur l'acide aminé N-terminal d'un peptide ou d'une protéine, enzyme nécessaire à la fin de sa biosynthèse.
peptidyl-arginine désiminase l.f.
peptidyl-arginine deiminase
Enzyme catlysant la transformation d’un acide aminé arginine par une citrulline dans une chaîne polypeptidique.
L’enzyme peptidyl-arginine désiminase (PAD) clive le radical imine de l’arginine pour donner la citrulline. Cette modification au sein d’une protéine peut être responsable de l’apparition d’auto-anticorps anti-protéines citrullinées trouvés dans la polyarthrite rhumatoide.
→ arginine, citrulline, protéine citrillinée, auto-anticorps anti-protéines citrullinées, polyarthrite rhumatoïde.
[C1]
Édit. 2017
perforine n.f.
perforin
Protéine sécrétée par les lymphocytes T au contact d'une cellule considérée comme anormale, ayant la propriété de se polymériser et de maintenir ouverts des pores constitués dans les membranes cellulaires qui ont été attaquées par les enzymes hydrolasiques de ces lymphocytes, provoquant ainsi une fuite des ions minéraux de la cellule.
La perforine est impliquée dans l'apoptose provoquée par l'entrée d'un granzyme dans le noyau cellulaire.
périphérine-RDS l.f.
peripherin-RDS
Glycoprotéine transmembranaire des photorécepteurs dont la fonction est mal connue.
La périphérine-RDS forme un hétérodimere avec la ROM1 ou ROSP1 (protéine 1 du segment externe des bâtonnets) et serait nécessaire pour maintenir la forme des disques membranaires du segment externe des cônes et bâtonnets. La périphérine de type photorécepteurs est impliquée dans la rétinite pigmentaire, certaines dégénérescences maculaires, la dystrophie en aile de papillon de Deutman, le fundus flavimaculatus, et la rétinite ponctuée albescente, son gène est localisé en 6p12 (MIM 179605).
Marie Madeleine Portier, biochimiste française (1983)
Syn. équivalent humain de la protéine RDS, périphérine des photorécepteurs
→ RDS (protéine), rétinite pigmentaire
perméase n.f.
permease
Système protéinique transmembranaire catalysant le passage d'une molécule à travers une membrane.
La protéine transporteuse qui constitue la perméase, présente un site de fixation de la molécule à faire passer sur la face externe de la membrane ; par différents mécanismes impliquant sans doute des changements de conformation, elle transporte ce substrat vers la face interne.
→ transporteur, canal, porine
Phelan-McDermid (syndrome de) l.m.
Phelan-McDermid syndrome
Malformations congénitales multiples comportant des dystrophies craniofaciales,, une hypotonie, des troubles psychomoteurs avec des retards d’acquisition de la marche et du langage, des troubles du comportement.
D’autres anomalies peuvent être associées : cardiaques, rénales et distales aux membres ; une épilepsie est notée dans un tiers des cas.
Elles sont liées à une délétion chromosomique terminale du bras long du chromosome 22 en 22q13.33 intéressant plusieurs gènes dont le gène SHANK3 codant pour une protéine de structure impliquée dans les synapses cérébrales et cérébelleuses.
M. C. Phelan, médecin généticien américain (2001) et H. E. McDermid, biologiste canadien (2002)
→ délétion 22q13.3, FISH, SHANK3 gene
phorbol (ester de) l.m.
phorbol ester
Substance végétale constituée d'un noyau tricyclique portant 4 radicaux méthyle et 5 fonctions alcool dont deux se trouvent estérifiées ; l'ester le plus important est le 12-myristate-13-acétate de phorbol.
Il possède une affinité pour les membranes phospholipidiques et pour la protéine-kinase C qu'il active spécifiquement par sa structure analogue à celle du diacylglycérol.
Il exerce un effet cancérigène sur la peau ; cet effet peut être dû à l'action de la kinase sur l'EGF, qu'elle phosphoryle sur un résidu de thréonine 654.
Étym. euphorbe (qui contient des esters de cet alcool)
phosducine n.f.
phosducin
Protéine rétinienne liée à la transducine pour la régulation négative de la phototransduction.
Gène candidat à la rétinite pigmentaire et au syndrome de Usher type II, locus en 1q31.1 (MIM 171490).
Syn. PDC
→ PDC gene
phosphatonine n.f.
phosphatonin
Protéine plasmatique accélérant l'excrétion urinaire des phosphates, distincte de la parathormone.
Une mutation de son gène localisé en Xp22 est responsable d'une hypophosphatasie familiale.
phosphoénolpyruvate-carboxykinase n.f.
phosphoenolpyruvate-carboxykinase
Enzyme catalysant la réaction de décarboxylation de l'oxaloacétate en phosphoénolpyruvate.
Il fait partie de la voie métabolique de la gluconéogénèse. Sa synthèse dans le foie augmente sous l'influence du cortisol. Son absence chez le nourrisson peut être cause de mort subite. Son activité est stimulée au cours du jeûne par une protéine activatrice à fer Fe2+, appelée PEPCK-ferroactivator.
Sigle : PEPCK
phosphofructokinase II n.f.
phosphofructokinase II
Enzyme catalysant le transfert d'un radical phosphoryle de l'ATP sur la fraction alcool en 2 du fructose-6-phosphate :
fructose-6-phosphate + ATP→fructose-2,6-diphosphate (-bisphosphate) + ADP.
Il joue un rôle dans la régulation de la glycolyse et de la gluconéogénèse, surtout pour la lipogénèse, car il n'est actif que sous forme déphosphorylée, tandis que sa forme phosphorylée constitue la fructose-2,6-diphosphate-phosphatase qui hydrolyse le fructose-2,6-diphosphate, l'équilibre étant sous la dépendance d'une même protéine-kinase dépendant de l'AMP cyclique.
phospho-inositol-glycane n.m.
phospho-inositol-glycan
Substance composée d'une molécule d'inositol-1-phosphate liée en position 4 par une liaison osidique à une chaine polyosidique commençant par une glucosamine.
Ce composé joue un rôle de médiateur physiologique hydrosoluble à partir d'un précurseur membranaire lipidique, le phosphatidylinositol-glycane, dont il est détaché par une phospholipase C spécifique activée par un récepteur hormonal ; c'est le cas par ex. du récepteur de l'insuline. Le phosphoinositol-glycane active une phosphodiestérase qui hydrolyse l'AMP cyclique, et une protéine-phosphatase qui module l'activité d'enzymes cytoplasmiques. Sur le glycane on trouve aussi attachées certaines molécules de protéines enzymatiques, telles que la phosphatase alcaline, qui sont libérées par l'action de la phospholipase C spécifique.
phospholambane n.m.
phospholamban
Protéine phosphorylée du tissu cardiaque.
phosphopantéthéine n.f.
Ester 4'-phosphorique de la pantéthéine
Il entre dans la constitution du coenzyme A et forme également le groupement prosthétique de l'acyl-carrier protein (ACP). Dans cette protéine, il est uni à un résidu sérine par l'intermédiaire d'une liaison ester phosphorique.
phosphoprotéine n.f.
phosphoprotein
1) Ester phosphorique d'une protéine.
De nombreuses protéines enzymatiques se trouvent modifiées physiologiquement par phosphorylation et déphosphorylation.
2) Hétéroprotéide contenant de l'acide phosphorique.
La caséine du lait et la vitelline du jaune d'œuf en sont les exemples les plus classiques, mais des phosphoprotéines sont également des constituants normaux de la cellule animale, en particulier parmi les enzymes, tels que les flavo-enzymes, la phosphoglucomutase, etc.
Les hydrolysats acides mettent en évidence l'union des molécules d'acide phosphorique ou pyrophos
Syn. phosphoprotéide
phosphorylase-kinase n.f.
phosphorylase kinase
Enzyme catalysant le transfert d'un radical phosphoryle de l'ATP sur une phosphorylase b ou sur une déphospho-phosphorylase pour la transformer en phosphorylase a active.
La phosphorylase-kinase du muscle est normalement inactive. Son activité est déclenchée par l'influx nerveux ou par les ions Ca2+ et une protéine activatrice. La phosphorylase-kinase du foie (ou déphosphophosphorylase-kinase) n'est également activée que par un facteur déclenchant, l'AMP cyclique, dont la formation à partir d'ATP est le résultat de l'action d'une adénylate-cyclase activée par l'adrénaline ou le glucagon.
photoallergie n.f.
photoallergy
Manifestation d'hypersensibilité de type retardé due à l'interaction de la lumière solaire ou artificielle avec un agent photosensibilisant, entrainant la formation d'un photo-allergène.
Le mécanisme de formation du photo-allergène n'est pas complètement résolu : formation, après action de la lumière, d'un antigène stable et/ou d’une liaison avec une protéine pour former un antigène complet. Les photo-allergies sont essentiellement dues à des médicaments, avant tout antiseptiques, dont les salicylanilides halogénés, phénothiazines, antiinflammatoires non stéroïdiens, etc., et à des composés de cosmétiques, notamment musc ambrette, filtres solaires, etc. Sur le plan clinique et histologique, la photo-allergie se manifeste par la survenue, sur les zones exposées, d'une éruption à type le plus souvent d'eczéma, et plus rarement de lichen plan ou d'urticaire. On différencie de la photo-allergie la photoxicité et les photodermatoses idiopathiques telles que lucite polymorphe, urticaire solaire.
Étym. gr. phôs, phôtos : lumière ; allôs : autre ; ergon : réaction
photorécepteur de la rétine l.m.
retina receptor
1) Molécule de la membrane des cellules rétiniennes associant une opsine et un photochrome, le 11-cis-rétinal, et dont la dissociation par l’absorption de photons entraîne une série de réactions en chaîne aboutissant à la formation d’un influx nerveux transmis aux aires cérébrales de la vision.
Ces réactions en chaîne, la transduction, permettent une amplification importante du signal optique par activation de molécules de transducine et, par l’intermédiaire de celles-ci, l’intervention du GMPc (guanosine-monophosphate cyclique) ; celui-ci, agit sur la fonction des canaux membranaires, augmentant par hyperpolarisation le potentiel électrique et la transmission de l’influx vers le cerveau.
2) Par extension : cellule visuelle de la rétine spécialisée dans la réception de la lumière ; cône dans la macula et la région périmaculaire et bâtonnet dans la périphérie de la rétine.
Toutes ces cellules possèdent un pigment visuel qui absorbe certaines radiations du spectre. Chaque cellule ne synthétise qu’un seul type de pigment : les bâtonnets contiennent la même protéine, la rhodopsine, très sensible à la lumière permettant la vision nocturne mais non la vision colorée ; son maximum d’absorption se situe vers 500 nm. Les cônes permettent la vision colorée ; ils sont de trois variétés contenant les opsines L, M et S selon leur sensibilité aux longueurs d’ondes longues (560 nm, rouge), moyennes (535 nm, vert) ou courtes (430 nm, bleu).
→ rétine, cônes, bâtonnets, opsine, transduction visuelle, transducine, GMPc-d'ouverture du canal cationique des photorécepteurs
physe n.f.
cartilago epiphysialis (TA)
physis, epiphyseal plate
Disque ostéocartilagineux unissant l’épiphyse d’un os long à la métaphyse.
C’est la zone de croissance de l’os en longueur (figure 1).
Figure 1
Bien que non admise dans la nomenclature anatomique internationale, l’appellation « physe » est de plus en plus utilisée pour remplacer les nombreuses autres dénominations de la zone de croissance des os longs. La physe est formée de quatre couches, de l’épiphyse vers la diaphyse (figure 2) :
- la couche germinale de réserve est constituée de petites cellules indifférenciées, non organisées. Sous l’action de l’hormone de croissance et de l’insulin-like growth factor-1 (IGF1) elles vont se différencier en chondrocytes proliférants. Cette région est bien vascularisée;
- la couche sériée, ou zone proliférative, composée de chondrocytes ronds, agencés en colonnes, qui synthétisent une matrice extracellulaire riche en collagène (notamment de types II et IX) et en protéoglycanes;
- la couche des cellules hypertrophiques, avasculaire (donc fragile : siège des décollements épiphysaires) où les cellules en colonnes augmentent de volume, synthétisent du collagène X et des facteurs angiogéniques, puis prennent un aspect vacuolaire par apoptose;
- la couche d’ossification, ou zone dégénérative, région très vascularisée où commence le processus d’ossification. Les débris cellulaires sont détruits par des cellules phagocytaires et le stroma cartilagineux se calcifie par surcharge en hydroxyapatite (front d’ossification). Des ostéoblastes élaborent le tissu ostéoïde, précurseur de l’os aux dépens de tissu cartilagineux calcifié résorbé par des ostéoclastes (ossification primaire). L’angiogenèse est favorisée par le VGEF (Vascular Endothelial Growth Factor). Une zone de remaniement lui fait suite pour constituer l’os spongieux métaphysaire (ossification secondaire).
En périphérie, la physe est limitée près de l’épiphyse par l’encoche de Ranvier qui marque un sillon circulaire et vers la métaphyse par la virole osseuse périchondrale. Ces deux formations, vascularisées, en continuité avec le périoste osseux, assurent la rigidité de l’ensemble et contribuent à la croissance latérale.
La physe se forme dès la période fœtale. Son développement est lié à la sécrétion des hormones de croissance en particulier IGF1 (Insuline Growth Factor 1), stimulée par l’hormone hypophysaire GH (Growth Hormone). La protéine IHH (Indian Hedgehog) sécrétée par les chondrocytes agit sur leur développement.
La fin de la croissance, par soudure définitive de la physe, est liée à l’action des hormones sexuelles. Sa trace peut rester visible assez longtemps sous forme d’une ligne transversale épiphyso-métaphysaire, opaque en radiographie.
L. Ranvier, anatomiste français (1889).
Étym. gr. physis : croissance, nature
Syn. Cartilage de conjugaison, cartilage conjugal, cartilage de croissance, cartilage métaphyso-épiphysaire, plaque épiphysaire.
[A1, A2, I2]
Édit. 2019
PIGA gene sigle angl. pour Phosphatidylinositol N-acetylglucosaminyltransferase subunit A
Gène, situé sur le locus Xp22.1, codant pour une protéine nécessaire à la synthèse de N-acetylglucosaminyl phosphatidylinositol (GlcNAc-PI), le premier intermédiaire dans la voie biosyntétique du GPI anchor.
Une mutation de ce gène intervient dans le développement de l’hémoglobinurie nocturne paroxystique.
→ hémoglobinurie nocturne paroxystique
Pitt-Hopkins-like (syndrome) l.m.
Pitt-Hopkins-like syndrome
Tableau clinique comparable à celui du syndrome de Pitt-Hopkins : dysmorphie craniofaciale, retard mental sévère, troubles du langage et crises d’hyperventilation suivies d’apnée.
Deux formes de transmission autosomique récessive sont décrites selon le gène en cause :
- Pitt-Hopkins-like 1, associant une épilepsie aux troubles neuropsychiatriques, est dû à une mutation du gène CNTNAP2, locus en 2p16.3, codant pour la protéine CASPR2 facteur de transcription intervenant dans les connexions synaptiques et particulièrement dans l’acquisition du langage et le développement de la parole.
- Pitt-Hopkins-like 2, pouvant évoluer vers la schizophrénie, est dû à une mutation ou délétion du gène NRXN1, locus en 2p16.3, agissant également sur le fonctionnement synaptique.
Christiane Zweier, médecin généticienne allemande (2009)
→ Pitt-Rogers-Danks (syndrome de), épilepsie, schizophrénie
[H1, H3, I2, J1, K1, K2, M2, O1, Q3]
Édit. 2019