citrulline n.f.
citrulline
Acide aminé naturel intermédiaire du cycle de l'uréogenèse mais absent dans les protéines.
Elle est formée à partir de l'ornithine par transfert du radical carbamyle du carbamyl-phosphate puis, par condensation avec l'acide aspartique, elle conduit à l'arginine. Des anomalies du cycle de l'uréogenèse peuvent entrainer une augmentation de la citrullinémie plasmatique.
→ cycle de l'uréogénèse, ornithine, carbamyl-phosphate, acide aspartique, arginine, citrullinémie
[C1]
Édit. 2018
citrullinurie n.f.
citrullinuria
Présence de citrulline dans les urines.
Normalement, on ne trouve que des traces de citrulline dans l'urine, mais on connaît des cas d'élimination importante de citrulline dans la citrullinémie congénitale, atteignant 1 à 2 g/j. Les bactéries intestinales peuvent aussi être cause de citrullinurie par dégradation de l'arginine alimentaire en citrulline.
[C1]
Cl
Symb. du chlore.
Le chlore naturel est un mélange de deux isotopes, 35Cl (75%) et 37Cl (25%). L'isotope 36Cl est artificiel et radioactif, de période 285 000 ans.
[C1]
classe d'immunoglobine l.f.
immunoglobin classe
Classe à laquelle appartient une immunoglobuline selon les déterminants antigéniques portés par ses chaînes lourdes qui permettent de la distinguer immunologiquement des autres classes d'immunoglobulines.
Par ex. les chaînes gamma des IgG sont différentes par leur structure et leur antigénicité des chaînes alpha des IgA.
[C1,F3]
clathrine n.f.
clathrin
Protéine cellulaire qui se polymérise en formant une structure réticulée qui se
lie aux membranes plasmiques et aux endosomes.
Elle constitue le squelette des mailles formant l'enveloppe des puits mantelés des membranes plasmiques et aussi des vésicules formées sur la face trans de l'appareil de Golgi pour la sécrétion de protéines, telles que celles des lysosomes.
Cette protéine est constituée de chaines lourdes de masse moléculaire 180 kDa, dont la structure spatiale forme un coude, et de chaines légères de masse 35 kDa. Elle a la propriété de former un trimère en s'associant par une même extrémité en une disposition triédrique, chacune des chaines légères étant accolée à la portion proximale de chaque chaine lourde, constituant ainsi un édifice appelé « triskélion ». Les mailles du panier se forment par la juxtaposition de triskélions, grâce à l'intervention d'« adapteurs », 36 triskélions formant 12 pentagones et 8 hexagones d'environ 50 nm de diamètre. Le rôle de ces puits mantelés étant de capter, d'enchasser et d'internaliser des macromolécules exogènes telles que les β-lipoprotéines, la clathrine doit son nom à cette propriété d'enserrer des molécules comme dans des clathrates.
Étym. lat. clatra : barreaux d'une grille ; gr. kleithron : grillage
→ Golgi (appareil de), endosome, lysosome, acanthosome, endocytose, endosome, pinocytose
[C1, C3]
Édit. 2019
cleavage n. angl.
En biochimie, coupure d’une molécule.
[C1]
CLIP sigle m. pour CLass I Peptide
Peptide fragment de la chaîne invariante 1 situé dans la cavité de liaison de peptides des molécules de classe II du CMH.
Au sein du compartiment de classe II, le peptide CLIP est séparé des molécules de classe II sous l’action des molécules DMA et DMB et remplacé par un peptide produit au sein des endosomes.
Ce peptide peut provenir de la cellule elle-même ou du milieu extracellulaire après pénétration par endocytose.
[C1,F3]
CLN3 gene sigle angl. pour CL, battenin
Gènelocalisé en 16p12.1 qui code pour une protéine des membranes de nombreuses structures cellulaires dont les fonctions non entièrement élucidées pourraient inclure le transport des protéines, la communication inter-cellulaire, la transmission de signaux chimiques, l’organisation et le mouvement des structures cellulaires, la taille et le pH des lysosomes.
Les mutations de ce gène sont à l’origine des céroïdes lipofuscinoses neuronales infantiles et de la maladie de Batten-Spielmeyer-Vogt-Sjögren.
Syn. BATTENIN, BTS, ceroid-lipofuscinosis, neuronal 3, CLN3_HUMAN, JNCL, MGC102840
→ Batten-Spielmeyer-Vogt-Sjögren (maladie de), céroïdes lipofuscinoses neuronales infantiles
clostripaïne n.f.
clostripain
Enzyme protéolytique isolé des cultures de Clostridium histolyticum, dont l'action est analogue à celle de la papaïne.
C'est une thiol-protéine de masse moléculaire 94,4 kDa, qui hydrolyse les liaisons peptidiques de l'arginine ou de la lysine.
[C1]
clupéine n.f.
clupein
Petite protéine de la classe des protamines présente dans le sperme du Hareng, qui contient 31 acides aminés, dont 21 molécules d'arginine.
[C1]
clustérine n.f.
clusterin
Glycoprotéine sécrétée par différents tissus de l'Homme et de mammifères, caractérisée par une capacité de provoquer l'agrégation de globules rouges ou d'autres cellules.
Initialement découverte comme la protéine la plus abondante de la sécrétion des cellules de Sertoli dans les tubes séminifères, elle fut identifiée à une protéine inhibitrice de la réaction cytolytique de la cascade du complément ; elle fut ensuite trouvée associée aux processus de lésions cellulaires telles que ischémie, apoptose, dégénérescence tissulaire, lésions cérébrales de la maladie d'Alzheimer, etc. Elle est liée dans le plasma à des HDL (lipoprotéines de haute densité) contenant de l'apo A-I, où on lui a donné le nom d'apolipoprotéine J. Dans les cellules neuroendocriniennes on en a mis en évidence sous le nom de sécrétogranine IV ; les cellules épithéliales de l'appareil urogénital sécrètent une protéine de masse 80 kDa appelée gp80, identique à la clustérine. C'est une protéine hétérodimère formée de deux sousunités a et b, unies par deux ponts disulfure, et portant des chaînes glucidiques fortement sulfatées. Les deux sous-unités proviennent d'une chaîne polypeptidique unique de 427 aminoacides, qui a subi une coupure protéolytique entre une arginine 205 et une sérine 206. La clustérine a une affinité pour les lipides, ce qui explique qu'elle soit présente dans le plasma sanguin (environ 50 µg/mL) sous forme de HDL dont elle peut être dissociée par les détergents non ioniques. Apparemment elle fait partie des particules HDL qui contiennent la CETP, protéine de transport des esters de cholestérol. On la considère comme un marqueur de la mort cellulaire. Mais elle joue sans doute un rôle physiologique, accompagnant des neuropeptides sécrétés par les cellules neuroendocriniennes. Elle sert peut-être à l'organisation des tissus pendant la période embryonnaire.
[C1]
CMP sigle m. pour Cytidine-MonoPhosphate
[C1]
CNP sigle angl. pour C-type Natriuretic Peptide
[C1]
Co
Symb. du cobalt.
On distingue les isotopes artificiels radioactifs 57Co, 58Co, 60Co, du cobalt naturel 59Co.
[C1]
CO2 symb. chimique du dioxyde de carbone
carbon dioxide
Le dioxyde de carbone qui joue un rôle très important dans la fonction respiratoire est présent dans le sang pour une petite part (moins de 3%) sous forme dissoute ou liée aux protéines des hématies et pour sa grande majorité sous forme de combinaison chimique, du type bicarbonate, constituant la réserve alcaline.
Il peut être mesuré directement ou calculé à partir du pH et de la pCO2. Le sang veineux mêlé contient normalement 60 à 68 volumes pour 100 de CO2 et le sang artériel 50 à 55 volumes pour 100.
[C1]
CoA . Abrév. de
[C1]
cobalamine l.f.
cobalamine
Nom générique des différentes vitamines B12.
Il représente leur squelette commun : un atome de cobalt, entouré d’un noyau tétrapyrrolique non aromatique un peu spécial (dans lequel fait défaut un des groupes méthine) avec des chaines latérales acétamide et propionamide ; l’une de ces dernières est liée par une molécule d’aminopropanol à l’acide phosphorique, lui-même uni au ribose sous forme d’hétéroside avec une molécule de benzimidazole. L’atome de cobalt est complexé, uni par covalence et – ou – coordinence aux azotes pyrroliques et imidazoliques ; il complète sa couche électronique grâce à une liaison de covalence avec différents restes (OH dans l’hydroxocobalamine naturelle, vitamine B12a, C+N dans la cyanocobalamine, CH3 dans la mécobalamine, forme circulante des cobalamines, adénosyle dans la coenzyme B12 ou dibencozide).
Stable, la cyanocobalamine est la plus couramment utilisée en thérapeutique. La mécobalamine favorise la biosynthèse de la méthionine ; la coenzyme B12 intervient dans le métabolisme de divers aminoacides.
La vitamine B12 de couleur rouge carminé, est présente dans plusieurs dérivés ayant des fonctions coenzymatiques, où le cobalt est attaché à des radicaux organiques par une liaison organométallique C-Co. Elle constitue la vitamine, antianémie pernicieuse.
Étym. de cobalt
[C1]
cobalt n.m.
cobalt
Élément de numéro atomique 27 et de masse atomique 59. Métal appartenant au groupe du fer et du nickel, utilisé dans divers alliages.
Oligoélément présent en très faible quantité dans le corps des animaux, il joue un rôle physiologique important comme constituant de la cobalamine.
Il s’agit d’un allergène courant compris dans la batterie standard européenne des allergènes utilisés pour les tests épicutanés, et reconnu comme allergène professionnel (tableau 65). Il peut être responsable d’asthmes, de rhinites allergiques reconnues comme maladies professionnelles (tableau 70) ou lorsqu’il est contenu dans certains métaux dit « frittés » servant à fabriquer des outils très durs à base de cobalt ce dernier peut être responsable de broncho-alvéolites et de fibroses pulmonaires reconnues comme professionnelles (tableau 70 bis).
Symb. Co
[C1]
cobamide n.m.
cobamide
Noyau de la vitamine B12 qui comporte 7 fonctions amide, sur lequel est attaché le diméthyl-5,6-benzimidazole.
[C1]
cobamide-coenzyme n.m.
cobamide-coenzyme ou coenzyme B12
Forme de la cobalamine combinée à un radical 5'-désoxyadénosyle, agissant comme coenzyme de plusieurs enzymes d'isomérisation, tels que la méthylmalonyl-CoA-mutase ou les diol-déshydratases ; dans ces réactions le coenzyme se comporte comme un transporteur de radical libre, permettant l'arrachement d'un atome d'hydrogène du substrat et le réarrangement de la molécule transformée en radical libre.
Cette fonction particulière de la vitamine B12 explique son rôle nécessaire dans le métabolisme de certains acides aminés (valine, isoleucine, thréonine, méthionine) et des acides gras à nombre impair de carbones.
Syn. adénosylcobalamine
[C1]
cochaperonne n.f.
cochaperon
Protéine associée spécifiquement à une chaperonne, et qui en conditionne l'activité.
[C1]
cochimiotoxine n.f.
cochemotaxin
Molécule qui n'a pas elle-même de propriété chimiotactique, mais potentialise l'activité d'un facteur chimiotactique tel que la fraction C5a du complément.
[C1]
codéshydrogénase n.f.
codehydrogenase
Coenzyme de déshydrogénases.
On désigne le plus souvent ainsi les coenzymes dérivés du nicotinamide, NAD et NADP, qui ont été appelés codéshydrogénases I et II.
[C1]
coenzyme n.m.
coenzyme
Petite molécule d'origine biologique associée à une protéine enzymatique, appelée apoenzyme, nécessaire à son activité.
De nombreux coenzymes sont aisément dissociables des protéines enzymatiques, p. ex. par dialyse. Ils agissent en se combinant au substrat ou à un radical du substrat pour le rendre actif, c'est-à-dire susceptible d'être attaqué par l'enzyme : ainsi le nicotinamide-adénine-dinucléotide (NAD), qui a été le premier coenzyme découvert, est un transporteur d'hydrogène, coenzyme de déshydrogénases et appelé codéshydrogénase ; le coenzyme A est un transporteur d'acyle et joue le rôle de coacylase ou de coacétylase, mais aussi de coenzyme indispensable pour les acylcoenzyme A-déshydrogénases et les enzymes de la -oxydation. Certains coenzymes sont liés par covalence à la protéine enzymatique : c'est le cas de la biotine des transcarboxylases, du flavine-adénine-dinucléotide de la succinodéshydrogénase. Certains éléments métalliques ont été considérés comme des coenzymes : le cuivre pour de nombreuses oxydases, le manganèse, le zinc pour d'autres enzymes, etc., mais leur rôle peut être plus complexe comme activateur ou comme ligand, et non comme coenzyme proprement dit.
[C1]
coenzyme A n.m.
coenzyme A
Coenzyme des acétylases et des acyltransférases.
Sa formule est celle d'un ribonucléotide adénylique, phosphorylé en 3', conjugué par une liaison anhydride à la phosphopantéthéine.
Sa fonction thiol lui permet de se lier par une liaison acylthiol « riche en énergie » à des acides organiques (acide acétique, acide gras, acide succinique, etc.), qui peuvent ainsi être métabolisés (bêta-oxydation des acides gras, formation de l'acide citrique, carboxylation de l'acétyl-CoA en malonyl-CoA, synthèse des esters d'acides gras ou d'acide acétique). Il est plus abondant dans le foie et les glandes surrénales que dans les autres tissus animaux ; il est préparé à partir de cultures de microorganismes.
Syn. coacétylase
Abrév. CoA
[C1]