transduction visuelle l.f.
visual transduction
Ensemble des étapes qui vont de la détection du photon lumineux jusqu'à l'ébauche d'une réponse sensorielle à l'origine du signal électrophysiologique.
Cascade biochimique comprenant trois cycles : le cycle activation et inactivation de la rhodopsine ; le cycle activation et inactivation de la phosphodiestérase ; le cycle d'hydrolyse et de synthèse du GMPc (Guanosine MonoPhosphate cyclique).
La rhodopsine composée d'un dérivé de la vitamine A (le 11-cis rétinal) et d'une opsine en trois parties (protéique, phospholipidique et oligosaccharidique) est activée lorsqu'un photon transforme le 11-cis rétinal en 11-trans rétinal (qui se sépare ultérieurement de la rhodopsine), elle active à son tour la transducine en sous-unité GtaGTP (protéine G transducine alpha Guanosine TriPhosphate).
La sous-unité GtaGTP lève l'inhibition de la phosphodiestérase qui s'active.
La phosphodiestérase activée hydrolyse les molécules de GMPc en 5'-GMP ce qui provoque la fermeture des canaux Na+ de la membrane du segment externe et donne l'hyperpolarisation "signal" de la transduction. Les ions calcium sortent par la pompe à sodium, cette chute de calcium active la recovérine qui active la guanylate cyclase qui transforme le 5'-GMP en GMPc ce qui entraîne une réouverture des canaux sodium membranaires.
→ rhodopsine, transducine, protéine G, guanosine-monophosphate cyclique
transferrine n.f.
transferrin
Glycoprotéine plasmatique (bêta-globuline d’une masse moléculaire de 80kDa) qui transporte du fer depuis les cellules intestinales jusqu’à toutes les cellules de l’organisme qui ont besoin de fer.
Elle permet aussi le recyclage du fer libéré par les hématies, ramené par les macrophages à la moelle osseuse où les érythroblastes font la synthèse de l’hémoglobine. Les macrophages tissulaires (ou cellules réticulo-endothéliales) qui stockent du fer sont les responsables majeurs du recyclage du fer et de sa redistribution à la moelle osseuse pour l’érythropoïèse.
Captée par un récepteur de type II des membranes cellulaires, la transferrine est introduite dans une vésicule dite réceptosome qui l’amène à l’appareil de Golgi où elle cède son fer à une protéine de réserve endogène, la ferritine, puis retourne à la membrane plasmique pour être excrétée dans la circulation sous forme d’apotransferrine. Les transferrines présentent un polymorphisme génétique correspondant à des allotypes différents.
La concentration normale de transferrine dans le plasma humain est comprise entre 2,0 et 4,0 g/L. Elle augmente dans les carences en fer. Elle est légèrement augmentée chez la femme enceinte. Elle diminue dans les syndromes néphrotiques, les malnutritions, les atteintes hépatiques sévères et dans les atransferrinémies d’origine génétique.
Syn. sidérophiline
transferrine (coefficient de saturation de la) (CST) l.m.
transferrin saturation coefficient
Proportion de la protéine porteuse plasmatique (transferrine) à laquelle le fer se trouve lié.
On l’exprime en pourcentage selon la formule:
CST = fer sérique(µmol/L) : capacité totale de fixation de la transferrine (CTF) (µmol/L) (avec CTF (µmol/L) = transferrine (g/L) x 25)
Il est normalement compris entre 25 % et 40%.
Un coefficient de saturation élevé indique généralement une surcharge en fer. Cette élévation peut aller jusqu’à 100% dans l’hémochromatose génétique; elle peut aussi être retrouvée en cas de surcharge en fer secondaire ou en cas de diminution de synthèse de la transferrine, par exemple dans l’insuffisance hépatocellulaire. Un coefficient de saturation diminué est trouvé dans les carences en fer. Au cours du syndrome biologique inflammatoire, le CST est normal ou diminué.
→ hémochromatose génétique, transferrine
transferrine (récepteur de la) l.m.
transferrin receptor
Protéine membranaire, d’une masse moléculaire d’environ 120 kDa qui joue un rôle majeur dans la captation, par endocytose, du fer lié à la transferrine par les cellules érythroblastiques et par les hépatocytes dans des proportions moindres, sauf en cas d’hémochromatose génétique.
→ hémochromatose génétique, transferrine
transforming growth factor (TGF) l. angl. m.
Facteur de croissance transformant, appartenant à une large famille de cytokines qui comportet actuellement une vingtaine de membres importants dans le développement, les réactions inflammatoires et la cicatrisation.
Les facteurs de croissance transformants (TGF) sont des facteurs de croissance polypeptidiques exprimés dans toutes les cellules de l’organisme et jouant un rôle important dans le développement embryonnaire, la cicatrisation, les fibroses, la régulation du système immunitaire et certains cancers.
Ils ont été isolés de cultures de cellules malignes et ajoutés au milieu de culture de cellules normales, il leur confèrent la capacité de se multiplier indéfiniment.
Cette famille de polypeptides comporte au moins deux groupes de molécules nommées TGF alpha et TGF bêta dans lequel on distingue 3 isoformes chez l’Homme, appelées TGF-bêta 1, TGF bêta-2 et TGF bêta-3.
- un TGFalpha a été isolé de cultures de mélanome, constitué de 63 acides aminés de structure très proche de l'EGF (facteur de croissance de l'épiderme) ;
- les TGFbêta en diffèrent par la nature des récepteurs auxquels ils se fixent ; certains TGFbêta ont une structure voisine de la protéine transformante codée par l'oncogène sis. La plasmine agit sur un TGFbêta par protéolyse et permet de stimuler la multiplication des cellules musculaires lisses des parois vasculaires.
T. Schwann, anatomiste et physiologiste allemand, membre de l'Académie de médecine (1839), H.T. Lynch, oncogénéticien américain (1967)
[A2,C3]
Édit. 2017/2
transition allostérique l.f.
allosteric transition
Modification réversible de la configuration d'une protéine allostérique qui devient active ou inactive.
→ allostérie, allostérique, site allostérique, effecteur
translocation n.l.
translocation
1° Déplacement d'une substance d'un site à un autre.
Des translocations de molécules peuvent se faire dans une cellule, généralement par passage à travers une membrane.
En biologie moléculaire, on appelle translocation le déplacement simultané d'un peptidyl-ARNt de la loge A à la loge P du ribosome et de l'ARN messager qui lui est associé d'une longueur de 3 bases, au cours de la biosynthèse d'une protéine.
On parle aussi de translocation lorsqu'un segment d'ADN se détache pour s'insérer en un autre site du même ADN ou d'une autre molécule d'ADN.
2° En cytogénétique cassure d’un segment de chromosome et transfert vers un chromosome non homologue.
La translocation peut être équilibrée quand il n’y a pas de perte de matériel génétique, réciproque quand elle constitue un échange de segments entre l’extrémité de deux chromosomes, centromérique ou robertsonienne quand les centrosomes de deux chromosomes fusionnent pour former un chromosome unique.
Une translocation peut transférer un fragment de chromosome dans un autre site du même chromosome ou d'un autre chromosome ; dans ce cas il peut se produire un échange de segments.
transport intestinal du calcium l.m.
calcium intestinal transport
Transport du calcium qui se fait à l’état normal selon deux formes : un flux entérocytaire paracellulaire qui est un mouvement passif, non saturable qui s’effectue par simple diffusion sur tout l'intestin grêle et suit le mouvement de l’eau et des solutés osmotiquement actifs, et un flux transcellulaire actif et saturable, dépendant de la vitamine D, impliquant une protéine porteuse (Ca BP), qui s’effectue dans le duodénum et le haut jéjunum.
Ce flux prévaut dans la plupart des situations où les besoins de calcium sont accrus (croissance, gestation, lactation).
Normalement, un sujet adulte du monde occidental ingère entre 600 et 1 000 mg de calcium par jour (15 à 25 mmol).
→ calcium
[C1]
transportine n.f.
transportin
Protéine cytosolique impliquée dans le transport de certaines protéines du cytoplasme jusqu'aux nucléoporines du noyau cellulaire.
La transportine de cellules humaines est identifiée à l'une des karyophérines de levure, Kap 104p.
transport intestinal du calcium l.m.
calcium intestinal transport
Transport du calcium qui se fait à l’état normal selon deux formes : un flux entérocytaire paracellulaire qui est un mouvement passif, non saturable qui s’effectue par simple diffusion sur tout l'intestin grêle et suit le mouvement de l’eau et des solutés osmotiquement actifs, et un flux transcellulaire actif et saturable, dépendant de la vitamine D, impliquant une protéine porteuse (Ca BP), qui s’effectue dans le duodénum et le haut jéjunum.
Ce flux prévaut dans la plupart des situations où les besoins de calcium sont accrus (croissance, gestation, lactation).
Normalement, un sujet adulte du monde occidental ingère entre 600 et 1 000 mg de calcium par jour (15 à 25 mmol).
transsexualisme n.m.
transsexualism
« Condition d’hommes comme de femmes, sans anomalies biologiques constantes connues, qui ont le sentiment intense et pénible de ne pas être de leur sexe de naissance mais d’appartenir au sexe opposé ; les transformations corporelles qu’ils demandent en conséquence aux chirurgiens plasticiens et aux endocrinologues portent sur les signes sexuels primaires et secondaires et ont, pour les transsexuels, valeur de rectification. Aucun délire de type schizophrénique n’est détectable » (P.H. Castel).
Le transsexualisme est une « maladie » autodiagnostiquée (un ressenti), dont la thérapie est autoprescrite (forte demande d’un acte médical et chirurgical irréversible) et dont le résultat est auto-évalué (après une telle transformation l’individu perd toute liberté d’évaluation autre que d’un succès), ce qui la rend extrêmement complexe à gérer médicalement, philosophiquement, du point de vue de l’éthique médicale et du point de vue juridique ( voir sur ces développements l’excellent article de P.H. Castel in « Dictionnaire de la pensée médicale » sous la direction de D. Lecourt, PUF édit. Paris 2004).
Le transsexuel souhaite un aboutissement total de sa démarche. En France il lui faut pour cela suivre un parcours complexe auprès d’un collège d’experts agrées : psychiatre qui éliminera toute comorbidité psychiatrique du transsexualisme et endocrinologue qui seulement alors pourra entreprendre le traitement , ces deux praticiens devant assurer un suivi suffisamment prolongé (18 mois à 2 ans en moyenne) pour mettre le candidat au changement morphologique de sexe à l’épreuve de sa décision ; ce n’est qu’après cette première phase que le chirurgien pourra réaliser son intervention non sans avoir bien informé à nouveau son patient des gestes qui seront réalisés et de leur caractère définitivement irréversible. Toute proportion gardée la transformation d’un homme en femme, du moins dans sa morphologie externe, est chose relativement aisée à pratiquer. La transformation d’une femme en homme, beaucoup plus rarement demandée, est de réalisation beaucoup plus complexe en ce qui concerne les organes génitaux externes. Surtout dans ce dernier cas il arrive que le postulant transsexuel interrompe de lui-même la série des opérations chirurgicales programmées. La fonction de procréation n’est bien évidemment jamais établie.
Au terme de cette transformation morphologique plus ou moins complète ou réussie (certaines sont remarquables), le transsexuel doit demander à un tribunal de grande instance son changement de sexe et de prénom sur les registres de l’état civil. Pour cela un collège d’experts (un psychiatre, un urologue et un chirurgien généraliste) sont commis par ordonnance du juge pour attester du changement de sexe apparent du demandeur. L’expertise porte tant sur l’état psychique que sur l’examen morphologique. En fonction des réponses données dans le rapport d’experts, le juge, seul compétent en la matière, rend son ordonnance en droit.
La découverte du gène SRY (Sex-determining Region of Y chromosome) sur le bras court du chromosome Y en Yp11.31, codant pour la proteine TDF (Testis-Determining Factor) a permis de comprendre certains aspects biologiques et génétiques du transsexualisme. La mutation ou l’absence du gène SRY chez l’homme XY entraîne un développement morphologique féminin. L’activation ou la translocation du gène SRY vers le chromosome X oriente le sujet XX vers une morphologie masculine ; l’identité sexuelle ressentie restant orienté en fonction des hormones circulantes.
P.H. Castel, psychanalyste français (2003) ; M. Hirschfeld, médecin sexologue allemand (1910) ; H. Benjamin, endocrinologue et sexologue américain (1966)
Syn. syndrome de Benjamin
→ dysphorie de genre, homosexualité, uranisme, lesbianisme, saphisme, transvestisme, Benjamin (syndrome de), gène SRY
transthyrétine n.f.
transthyretin
Protéine plasmatique faisant partie des préalbumines, de masse moléculaire 55 kDa, composée de 4 protomères de 127 acides aminés, capable de fixer deux molécules de T3 ou de T4 et de jouer un rôle dans leur transport.
Syn. TBPA (thyroxine binding prealbumine)
TRIP11 gene sigle angl. pour thyroid hormone receptor interactor 11
Gène situé sur le locus chromosomique 14q32.12, codant pour la protéine Golgi microtubule-associated protein 210 (GMAP-210), située dans l’appareil de Golgi qui est une structure cellulaire dans laquelle de nouvelles protéines sont transformées pour acquérir leur nouvelle fonction.
Plusieurs variétés de mutations de ce gène entraînent l’achondrogénèse
Syn. ACG1A, CEV14, clonal evolution-related gene on chromosome 14 protein, GMAP-210, Golgi-associated microtubule-binding protein 210, Golgi-microtubule-associated protein of 210 kDa, thyroid receptor-interacting protein 11, TR-interacting protein 11, TRIP-11,
tropo-élastine n.f.
tropoelastin
Protéine soluble, sécrétée notamment par les fibroblastes, précurseur de l'élastine dans les tissus élastiques.
D'une masse moléculaire d'environ 67 kDa, riche en glycine et en proline, pauvre en acides aminés aromatiques et dépourvue de cystéine, elle diffère du tropocollagène par sa relative pauvreté en acides aminés hydroxylés (hydroxyproline et hydroxylysine). Elle est transformée en élastine par l'oxydation des radicaux de lysine qui s'associent pour former des ponts interchaines de desmosine et isodesmosine.
tropomyosine n.f.
tropomyosin
Protéine présente dans les muscles à côté de la myosine (4 % du poids sec d'un muscle strié) dont la masse moléculaire serait voisine de 53 kDa.
Elle est surtout localisée dans la bande Z des myofibrilles. On la trouve en quantité plus importante dans certains muscles capables de se maintenir en contraction prolongée (muscle utérin, muscles de mollusques). Soluble dans l'eau salée, elle donne dans l'eau pure une solution visqueuse.
troponine n.f.
troponin
Protéines du muscle strié attachées à la tropomyosine et nécessaires à la contraction : la troponine C, qui fixe le calcium, la troponine T, qui est fixée sur la tropomyosine, et la troponine I, dite inhibitrice, également fixée sur la tropomyosine.
La troponine C, de masse moléculaire 18 kDa, contient 159 acides aminés formant 4 boucles capables de fixer chacune un ion calcium. Sous l'effet du calcium, la protéine subit un changement de conformation qui se transmet aux autres troponines voisines et à la tropomyosine, qui déclenche l'interaction de l'actine avec la myosine. La troponine T, de masse moléculaire 30,5 kDa, contient 259 acides aminés portant 3 sites sérine phosphorylables par l'ATP. La troponine I, de masse moléculaire 20,9 kDa contient 178 acides aminés et sa présence module les réactions de phosphorylation du système.
Dans le myocarde existent deux isoformes spécifiques des troponines T (cTnT) et I (cTnI). Le dosage plasmatique de ces isoformes spécifiques est devenu le marqueur de référence pour le diagnostic des syndromes coronariens aigüs. Toute augmentation de ce marqueur au-delà du 99ème percentile d’une population de référence chez un patient souffrant de douleurs thoraciques signe un infarctus du myocarde. Des techniques de dosage de la cTNt à haute sensibilité (TnT hs), récemment mises sur le marché, permettent une détection très précoce de son élévation, mais au prix d’une diminution de la spécificité
trypsine n.f.
trypsin
Enzyme protéolytique de la catégorie des endopeptidases, provenant de l'activation du trypsinogène sécrété par le pancréas.
La trypsine catalyse l'hydrolyse de liaisons peptidiques dans lesquelles sont engagées les fonctions carboxyliques de la lysine et de l'arginine. Sa masse moléculaire est d'environ 23 kDa. Son pH optimum d'action est voisin de 8. Son site actif comporte une histidine et une sérine.
La réduction des ponts disulfure détruit l'activité enzymatique. Les ions Ca2+ empêchent l'autolyse de la trypsine. La trypsine joue un rôle physiologique dans la digestion intestinale des protéines. On l'utilise comme réactif spécifique pour l'étude des protéines. Le pancréas synthétise aussi un inhibiteur spécifique de la trypsine, une protéine de masse moléculaire 9 kDa qui se combine molécule à molécule à la trypsine. La préparation employée en thérapeutique est une trypsine cristallisée, administrée en applications locales, sous forme de pommades et de poudres, dans les plaies nécrotiques, des abcès, des ulcères, des hématomes, plus rarement sous forme d'aérosols dans les infections bronchiques (efficacité douteuse et action irritante). On l'a également proposée par voie intraveineuse dans le traitement des thrombophlébites, des ulcères variqueux et des affections bronchopulmonaires, mais son efficacité est incertaine.
Étym. gr. trupaein : percer
trypsinogène n.m.
trypsinogen
Proenzyme de la trypsine présent dans le pancréas ou le suc pancréatique.
C'est une protéine de masse moléculaire voisine de 24 kDa, qu'une hydrolyse partielle catalysée par la trypsine elle-même ou par l'entérokinase transforme en trypsine par la scission d'un hexapeptide (Val-(Asp)4-Lys).
TTR gene sigle anglais pour transthyretin
Gène situé sur le locus chromosomique 18q12.1 codant pour la transthyrétine, protéine produite principalement par le foie qui transporte la vitamine A (rétinol) et la thyroxine.
Plus de 100 mutations de ce gène sont responsables de la neuropathie amyloïde familiale portugaise.
Syn. ATTR, PALB, prealbumin, amyloidosis type I, TBPA, TTHY_HUMAN,
→ neuropathie amyloïde familiale portugaise, transthyrétine, vitamine A, thyroxine
TTC 8 gene sigle angl. pour tetratricopeptide repeat domain protein 8 gene.
Gène localisé en 14q32, qui code une protéine contenant des répétitions tétratricopeptide et dont l’activité est requise pour la formation et la fonction ciliaires, et pour la régulation de la sécrétion insulinique.
Des mutations de ce gène sont responsables du syndrome de Bardet-Biedl de type 8.
Syn. BBS8, OLRN-2, CELE-T25F10 ;5
→ Bardet-Biedl (syndrome de), BBS genes, protéines BBS
tubuline n.f.
tubulin
Protéine constitutive des microtubules du cytosquelette, formée de deux sous-unités a et b de masse moléculaire 60 kDa.
La polymérisation de ces molécules de tubulines est dépendante de la fixation de GTP ; elle permet la formation de longues chaînes ou "protofilaments", qui sont regroupés par 13 pour constituer un microtubule.
→ cil vibratile (constitution du)
tyrosine kinases (inhibiteurs des)
tyrosin kinase inhibitors.
Sur les récepteurs des tyrosines-kinases (RTK), siégeant sur la membrane cytoplasmique, se fixent les facteurs de croissance (protéines de régulation).
Cette liaison entraîne l'activation de seconds messagers tels que la protéine Ras, grâce à une cascade de phosphorylations. Les inhiber, c’est donc s’opposer à la prolifération cellulaire. Ce mode d’action est largement utilisé en thérapie anti-cancéreuse (erlonitib, imatinib, sorafénib, sunitinib).
ubiquinol-cytochrome c-réductase n.f.
coenzyme QH2 cytochrome c reductase
Système enzymatique catalysant la réduction du cytochrome c par la dihydro-ubiquinone.
Il fait partie de la chaine respiratoire mitochondriale et comprend notamment le cytochrome c1, le cytochrome b et une protéine à fer héminique. Il est inhibé par l'antimycine. Il est couplé à un système de phosphorylation permettant de former une molécule d'ATP dans le transfert de deux électrons.
Syn. dihydro-ubiquinone-cytochrome c-réductase, coenzyme QH2-cytochrome c-réductase
→ cytochrome c, cytochrome b, ubiquinone, antimycine
ubiquitination n.f. nf
ubiquitinylation
Modification post-traductionnelle consistant en la fixation covalente d’une ou plusieurs molécules d’ubiquitine sur une ou plusieurs lysines de la protéine cible suivie de l’adressage vers le protéasome et de la reconnaissance des protéines ainsi modifiées précédant leur dégradation par les protéases formant le protéasome.
Étym. lat. ubique : partout
→ ubiquitine, protéasome, SUMO
[C1]
Édit. 2017
urocortine n.f.
urocortin
Protéine présente dans les urines de nombreuses espèces animales ayant les propriétés de la corticolibérine (corticotropin releasing hormone).
Dans l’urine humaine, elle est dénommée stresscopine.