corps de Michælis-Gutmann l.m.
Michælis-Gutmann’s body
Inclusion lamellaire minéralisé (fer et calcium) en œil d'oiseau, observée dans le cytoplasme de grands phagocytes mononucléés ou cellules de Hanseman, au cours de la malacoplasie.
L. Michælis et C. Gutmann, biochimistes allemands (1902) ; D.P. von Hansemann, anatomopathologiste allemand (1858-1920)
[A2]
Michaelis-Gutmann (corps de) l.m.
Michaelis-Gutmann’s body
Inclusion lamellaire minéralisé (fer et calcium) en œil d'oiseau, observée dans le cytoplasme de grands phagocytes mononucléés ou cellules de Hanseman, au cours de la malacoplasie.
L. Michaelis, biologiste allemand (1875-1949) et C. Gutmann, biochimiste allemand (1902) ; D. P. von Hansemann, anatomopathologiste allemand (1903)
amylose cutanée primitive isolée de Gutmann-Freudenthal l.f.
Gutmann-Freudenthal’s isolated primitive skin amylose
C. Gutmann, médecin allemand (1923); W. Freudenthal, dermatologue britannique (1930)
→ amylose cutanée papuleuse, amylose
[A3,J1,N3]
Édit. 2017
Gutmann-Freudenthal (amyloïdose de) l.f.
C. Gutmann, dermatologiste allemand (1923) ; W. Freundenthal, dermatologiste allemand (1928)
Gutmann (signe de) l.m.
R. A. Gutmann, médecin interniste français, membre de l’Académie de médecine (1931)
corps du corps calleux l.m.
[H5]
Édit. 2015
constante de Michaelis l.f.
Michaelis’ constant
En enzymologie, pour les réactions qui suivent la théorie cinétique développée par Michaelis, concentration du substrat pour laquelle la vitesse initiale d'une réaction enzymatique atteint la moitié de la vitesse maximum.
La constante de Michaelis est à peu près égale à l'inverse de l'affinité de l'enzyme pour le substrat, c'est-à-dire la concentration du substrat pour laquelle l'enzyme est à moitié lié.
L. Michaelis, biochimiste américain et Maria Leonora Menten, biochimiste canadienne (1913)
Symb. Km.
→ Michaelis-Menten (constante de)
[C1]
faux promontoire de Michaelis l.m.
Michaelis false promontory
G. Michaelis, gynécologue allemand (1798-1848)
→ Michaelis (faux promontoire de)
[A1,O3]
Édit. 2018
losange de Michaelis
Rhomboid of Michaelis, Michaelis’ rhomb, Michaelis’ losenge
Aspect en losange à la partie tout inférieure du dos et de la région sacrale à grand axe vertical, l’angle supérieur étant situé à la partie basse du sillon lombal, l’angle inférieur au sommet du sillon inter-fessier, les angles latéraux correspondant aux deux fossettes sacrales.
Sa hauteur est de 10 à 12 cm, sa largeur de 10 cm. L’angle supérieur, situé de 3 à 4 cm au-dessus de l’axe horizontal, correspond à l’apophyse épineuse de L5 et l’angle inférieur à la face postérieure de S3. Les deux angles latéraux répondent à la partie toute supérieure des articulations sacro-iliaques. Le grand axe vertical est diminué en cas de nutation du pelvis (mouvement de bascule du sacrum à l’horizontale) et augmenté en cas de contre-nutation.
Le losange est normalement régulier et symétrique ; son asymétrie doit attirer l’attention sur une éventuelle déformation ou inclinaison du pelvis ; un axe transversal égal ou inférieur à 9 cm témoigne d’un bassin étroit.
Le « triangle de Michaelis » correspond à la partie basse de ce losange.
G. A. Michaelis, gynécologue obstétricien allemand (1798-1848)
→ nutation
Michaelis (faux promontoire de) l.m.
Michaelis false promontory
Saillie exagérée de la première pièce sacrée, plus accentuée que celle de la charnière lombosacrée.
G. Michaelis, gynécologue obstétricien allemand (1798-1848)
Michaelis (losange de) l.m.
Michaelis lozenge (rhomboid)
G. A. Michaelis, gynécologue obstétricien allemand (1798-1848)
Michaelis-Menten (loi de) l.f.
Michaelis-Menten kinetics
Loi expérimentale indiquant que la vitesse initiale à laquelle un enzyme E transforme un substrat S en un produit P est fonction de la concentration initiale en substrat et d’un coéfficient KM (constante de Michaelis) propre à chaque enzyme.
Cette constante indique l’éfficacité de l’enzyme pour convertir S en P et l’affinité de l’enzyme pour le substrat : plus KM est petite mieux l’enzyme se fixe sur le substrat et plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est grande et inversement. Cette loi est valable dans des conditions particulières : action sur un seul substrat, concentration enzymatique constante, conditions stables de pH, de température etc. c’est pourquoi elle a été complétée ultérieurement selon divers protocoles tout en conservant la même dénomination et la courbe hyperbolique de l’équation de Michaelis et Menten est remplacée par la représentation linéaire de Lineweaver et Burk (la plus utilisée).
L. Michaelis, biochimiste allemand et M. Menten, biologiste canadienne (1913) ; H. Lineweaver et D. Burk, biologistes américains (1934)