chondroitïnase n.f.
Enzyme catalysant la dégradation des chaînes de glycosaminoglycannes à chondroitine-sulate et/ou dermatanne-sulfate
Syn. chondroitin ABC Lyase, chondroitinase ABC
[C1]
glycosaminoglycane (ou glycosaminoglycanne) n.m.
glycosaminoglycan
Famille de molécules résultant de la polycondensation linéaire d’unités d’osamines et d’acides uroniques (remplacés parfois par du galactose), présents essentiellement dans la matrice extracellulaire des tissus conjonctifs.
Les glycosaminoglycannes (GAGs) peuvent être sulfatés ou non. Il existe une seule classe de GAG non sulfaté, l’acide hyaluronique, mais 4 classes de GAGs sulfatés : les chondroïtines-sulfate, les dermatanes-sulfate, les kératanes-sulfate et les héparanes-sulfate/héparines. L’acide hyaluronique est libre dans les tissus, alors que les GAGs sulfatés sont accrochés sur des protéines porteuses (« protéines-cœur ») pour former de volumineux complexes appelé protéoglycannes. Les GAGs jouent un rôle important dans l’hydratation des tissus et dans la signalisation cellulaire.
Syn. Mucopolysaccharide
Abrév. GAG