faisceau cérébelleux croisé de Gowers l.m.
Gowers's anterior ascending spinocerebellar tract
tractus spinocerebellaris anterior
Faisceau ascendant de fibres myélinisées dont les neurones d'origine se situent en bordure de la substance grise de la moelle lombosacrée, et qui montent dans le cordon ventral controlatéral pour gagner le cervelet par le pédoncule cérébelleux supérieur, se terminant de façon bilatérale.
Les messages transmis par ce faisceau proviennent de l'intégration d'informations périphériques concernant le mouvement en cours et d'informations descendantes sur la commande motrice.
W. R. Gowers, Sir, neurologue britannique (1880)
Syn. faisceau spinocérébelleux croisé
[A1,H1]
Édit. 2018
faisceau de Gowers l.m.
W. Gowers, Sir, neurologue britannique (1845-1915)
→ tractus spino-cérébelleux antérieur
[A1,H1]
Édit. 2018
Gowers (panatrophie de) l.f.
W. R. Gowers, Sir, neurologue britannique (1886)
Gowers (signe de) l.m.p.
Passage de la position accroupie, agenouillée ou assise à la position debout nécessitant l’appui des mains sur les cuisses et les genoux en cas de faiblesse musculaire des muscles proximaux des membres inférieurs,
Cette manœuvre favorise l’extension passive des genoux et l’ouverture du compas crurojambier et l’extension des hanches. Elle est constatée dans les myopathies où elle est un signe précoce.
W. Gowers, Sir, neurologue britannique (1895)
myopathie distale de Gowers l.f.
Gowers’distal myopathy
Myopathie débutant tardivement vers 40 à50 ans par l’atteinte musculaire des extrémités, à évolution très progressive ascendante vers la racine des membres.
Le début est marqué par la faiblesse et l’atrophie des petits muscles des mains et des pieds, bilatérales et symétriques. L’extension aux segments sus-jacents est lente ; les muscles de la face peuvent être atteints. L’affection est d’hérédité autosomique dominante et s’observe surtout dans les pays scandinaves.
W. R. Gowers, Sir, neurologue britannique (1902)
Étym. gr. mus : souris, muscle ; pathos : maladie
Syn. myopathie distale tardive de Gowers
panatrophie de Gowers l.f.
panatrophy of Gowers
Lipoatrophie atteignant les femmes d'âge moyen, formant des dépressions en cupule de taille et de nombre variables, pouvant atteindre plusieurs centimètres, recouvertes d'un tégument normal ou atrophique, siégeant fréquemment de façon symétrique sur les fesses, les jambes, les membres supérieurs.
L'étiologie est inconnue. En l'absence de traitement efficace, l'évolution se fait vers la persistance indéfinie des lésions.
W. R. Gowers, Sir, neurologue britannique (1903)
Barts (hémoglobine de) l.f.
Barts’ haemoglobin
Hémoglobine, présente chez le fœtus, dans la thalassémie majeure, formée de quatre chaînes γ, au lieu de deux chaînes α et deux chaînes γ chez le fœtus normal, ou deux chaînes α et deux chaînes β chez le nouveau-né normal.
Elle est reconnue par électrophorèse de l'hémoglobine après ponction de sang fœtal au cordon. Mais le diagnostic se fait maintenant par identification par biologie moléculaire des gènes de l’hémoglobine sur les cellules obtenues par biopsie du trophoblaste ou les cellules du liquide amniotique recueilli par amniocentèse.
Étym. Hémoglobine découverte au St. Bartholomew's Hospital de Londres, aussi appelé St. Barts.
Édit. 2017
concentration corpusculaire moyenne en hémoglobine l.f.
mean cellular hemoglobin concentration (MCHC)
Paramètre érythrocytaire indiquant la concentration d'hémoglobine par unité de volume d’hématie.
Elle est directement mesurée par les automates modernes ou calculée en divisant la quantité d'hémoglobine (g/dL de sang) par l'hématocrite. Elle est exprimée en g/dl d’hématies.
Sigle CCMH
[F1]
courbe de dissociation de l'hémoglobine l.f.
oxyhaemoglobin dissociation curve
Courbe reliant la saturation de l'hémoglobine en oxygène et la pression partielle en oxygène.
Cette relation n'est pas linéaire en raison des modifications de configuration de la molécule d'hémoglobine au fur et à mesure de la fixation de l'oxygène. Ainsi la courbe a une forme sigmoïde.
[F1]
électrophorèse de l'hémoglobine l.f.
electrophoresis of the hemoglobin
Technique reposant sur la migration des hémoglobines dans un champ électrique en fonction de leur charge : elle permet la mise en évidence et la quantification des hémoglobines physiologiques ou anormales.
Un diagnostic présomptif d'une anomalie structurale de l'hémoglobine peut le plus souvent être porté par la seule confrontation des migrations électrophorétiques dans plusieurs systèmes expérimentaux différents : focalisation isoélectrique, migration à pH alcalin, migration en milieux dénaturants. L'utilisation quantitative de cette méthode tend à être remplacée par la chromatographie liquide à haute performance en échange d'ions.
[B3, F1]
Édit. 2019
hémoglobine n.f.
haemoglobin
Terme générique pour désigner des chromoprotéines ferroporphyriques, de masse moléculaire 63 000 Da, constituées d’hème et de globines, protéines qui comprennent deux paires de chaînes polypeptidiques alpha et bêta, à 141 et 146 acides aminés respectivement, dont chacune est associée à une molécule d’hème à atome ferreux capable de se combiner de façon réversible à l’oxygène moléculaire.
En particulier, l'hémoglobine habituelle Hb4 est une hétéroprotéine possédant un noyau tétrapyrrolique lié à un atome de fer dicovalent et ce pigment respiratoire, en solution dans les hématies, assure le transport de l’oxygène des poumons vers les tissus et, partiellement, celui de l’anhydride carbonique.
Toutes les sous-unités d'hémoglobine, depuis les espèces les plus primitives jusqu'à l'Homme, ont en commun une même structure tridimensionnelle, constituée par le repliement de huit segments hélicoïdaux autour de la molécule d'hème. Le dioxygène se fixe sur le fer de l’hème ; accessoirement le dioxyde de carbone se fixe sur des fragments aminés de la globine et sur l’hème comme le dioxygène ce qui en réduit la fixation (effet Bohr). L’hémoglobine participe ainsi, pour 1/3 environ, au transport du dioxyde de carbone, les bicarbonates du plasma assurant le reste.
Différentes par leur structure primaire, plusieurs hémoglobines, se succèdent et existent simultanément au cours de la vie : hémoglobines embryonnaires (hémoglobines Gower et Portland), hémoglobine fœtale (ou F), hémoglobines adultes (A et A2). Outre les chaînes notées alpha2 bêta2 pour l’hémoglobine habituelle HbA, il existe dans certains cas d’autres chaînes de structure voisine désignées par gamma, delta, epsilon. L’hémoglobine fœtale HbF est alpha2 gamma2. Parmi les hémoglobines anormales, celle de la drépanocytose est marquée par une modification qualitative d’une chaîne de globine ; celles des thalassémies le sont par une anomalie quantitative d’un type de chaîne.
Chez l'Homme, les gènes des globines de la famille bêta (A G bêta et delta) sont situés sur le chromosome 11 et ceux de la famille alpha (α1 et α2) sur le chromosome 16. Le profil électrophorétique de l'hémoglobine d'un adulte normal révèle la présence d'environ 95% d'hémoglobine A1, de 2,5% d'hémoglobine A2, de moins de 1% d'hémoglobine F et de diverses fractions mineures résultant de modifications post-traductionnelles.
La teneur normale d'hémoglobine est chez l'homme, de 15,5 ± 2,2 g/dl et chez la femme, de 13,7 ± 2,0 g/dl. Une teneur inférieure à 13 g/dl chez l’homme et 12 g/dl chez la femme définit une anémie.
Étym. gr. haima : sang ; lat. globus : boule ; Gower, péninsule située sur la côte sud-ouest du Pays de Galles ; Portland, ville de l’Oregon aux États-Unis
Symb. Hb
→ hémoglobine glyquée, oxyhémoglobine, hème, Bohr (effet), drépanocytose
[F1]
Édit. 2015
hémoglobine glyquée A1c l.f.
glycosylated hemoglobin
Hémoglobine provenant de la fixation sur des lysines des chaînes alpha de l'hémoglobine des molécules de glucose sérique (réaction lente, non-enzymatique et pratiquement irréversible).
Elle représente normalement 4 à 6% de l'hémoglobine adulte. Reflet de l'équilibre d'un diabète des 2 mois qui précèdent le dosage, elle est anormalement élevée si le diabète est imparfaitement équilibré. Le degré de glycation est proportionnel à la concentration intra-érythrocytaire de glucose et au temps d'exposition à cette concentration. Le dosage de l'hémoglobine glyquée constitue un bon reflet de la qualité de l’équilibre glycémique et un paramètre important de la surveillance de l'état métabolique du diabétique. Il est pris en défaut dans les situations d’hémolyse, d’anémie, de déperdition sanguine ou d’hémodilution, notamment lors de la grossesse. Il est souhaitable que sa concentration ne dépasse pas 6,5% de l’hémoglobine totale chez le sujet jeune.
Étym. gr. haima : sang ; lat. globus : boule
Syn. hémoglobine glyquée
Sigle Hb A1c
[O4]
Édit. 2017/1
hémoglobine antiLepore l.f.
antiLepore hemoglobin
Hémoglobine anormale résultant d'une fusion, sans doute par chevauchement au niveau de zones fortement homologues, entre les gènes δ et ß de globine.
L'extrémité 5' du gène est de type ß et l'extrémité 3' de type δ.
Cette hémoglobine n'est à l'origine d'aucun désordre hématologique.
Étym. gr. haima : sang ; lat. globus : boule
[F1]
hémoglobine Bart's l.f.
Bart's hemoglobin
Hémoglobine anormale constituée par un tétramère de chaînes γ.
[F1]
hémoglobine C l.f.
hemoglobin C
Une des premières hémoglobines anormales décrites caractérisée par le remplacement de l'acide glutamique en position 6 de la chaine ß par une lysine.
Sa prévalence est forte en Afrique de l'Ouest, surtout dans la région du plateau voltaïque.
Sa présence dans l'érythrocyte stimule les transports ioniques membranaires et provoque une déshydratation de la cellule (tendance à la microcytose avec hyperchromie). Elle est parfaitement bien tolérée à l'état hétérozygote et responsable d'une anémie hémolytique modérée chez le porteur homozygote. Lorsqu'elle est associée à l'hémoglobine S, elle est responsable d'une forme grave et particulière de la maladie drépanocytaire.
J. A. Hunt, biochimiste britannique et V. M. Ingram, biochimiste américain (1960)
Étym. gr. haima : sang ; lat. globus : boule
→ anémie hémolytique, hémoglobine S, drépanocytose
[F1]
Édit. 2015
hémoglobine D Punjab l.f.
Variété de l’hémoglobine D
Étym. Punjab : région de l’Inde et du Pakistan dans laquelle on reconnaît une haute prévalence de cette hémoglobine.
[F1]
Édit. 2015
hémoglobine E l.f.
hemoglobin E
Hémoglobine anormale caractérisée par le remplacement de l'acide glutamique en position 26 de la chaîne ß par une lysine.
Elle est particulièrement fréquente dans le Sud-Est asiatique.
Cette mutation a un effet double : elle modifie la signification du codon (d'où présence d'une molécule de structure anormale) et elle est à l'origine d'une β-thalassémie par apparition sur l'ARN, d'un site alternatif d'épissage choisi préférentiel
Étym. gr. haima : sang ; lat. globus : boule
[F1]
hémoglobine embryonnaire l.f.
embryonic hemoglobin
Hémoglobine particulière à la vie embryonnaire.
On en connaît trois types qui apparaissent successivement : la plus précoce est l'hémoglobine Gower 1 de formule 22 dont les chaînes de la famille et ß sont de type embryonnaire.
Les hémoglobines Gower 2 (22) et Portland (22) font la jonction avec la vie fœtale. Dans les formes les plus graves d'α thalassémie (hydrops fœtalis), l'hémoglobine Portland peut persister à la naissance.
Étym. gr. haima : sang ; lat. globus : boule
→ hémoglobine Gowers, hémoglobine Portland, α-thalassémie
[F1]
Édit. 2015
hémoglobine F l.f.
hemoglobin F
Symb. HbF
[F1]
hémoglobine fœtale l.f.
fetal hemoglobin
Hémoglobine comportant deux chaînes alpha et deux chaînes gamma de globine qui constitue l'essentiel de l'hémoglobine entre 3 mois de vie embryonnaire et la naissance, à une concentration de 18 g pour 100 ml.
L'absence des chaînes β de l'hémoglobine A de l’adulte explique qu'elle fixe l'oxygène avec une forte affinité. Elle est plus résistante à la dénaturation alcaline que l’hémoglobine A. Elle est biosynthétisée dans le foie du fœtus. À la naissance, le sang contient normalement 80% d’HbF et 20% d’HbA. A six mois, il ne reste que 5% d’HbF. La persistance de l’hémoglobine F après six mois se rencontre dans les syndromes thalassémiques, surtout les β-thalassémies, dans lesquels le défaut de chaînes β est compensé par des chaînes γ. Il existe aussi des syndromes non thalassémiques de « persistance héréditaire de l’hémoglobine fœtale » dans des familles noires d’Afrique et en Grèce.
E. Kleihauer et K. Betke, pédiatres allemands (1957)
Étym. gr. haima : sang ; lat. globus : boule
Syn. hémoglobine F
→ hémoglobine, Kleihauer et Betke (test de), β-thalassémie
[F1]
Édit. 2018
hémoglobine glycosylée l.f.
glycated hemoglobin
Symb. HbA1c
[O4]
Édit. 2015
hémoglobine glyquée l.f.
glycated hemoglobin
Symb. HbA1c
[O4]
Édit. 2015
hémoglobine Gower l.f.
[F1]
Édit. 2015
hémoglobine H l.f.
hemoglobin H
Hémoglobine anormale uniquement constituée par des chaînes ß associées en un tétramère.
Chez l'adulte, elle s'observe essentiellement dans les formes sévères d'α-thalassémies. Des traces d'hémoglobine H et d'hémoglobine Bart's (tétramère formé par les chaînes γ) se voient souvent à la naissance dans les formes plus discrètes d'α-thalassémies.
Étym. gr. haima : sang ; lat. globus : boule
[F1]
hémoglobine hyperaffine pour l'oxygène l.f.
hyperaffine hemoglobin for the oxygen
Groupe d'hémoglobines anormales fixant l'oxygène avec une forte affinité et incapables de le libérer de façon efficace dans les tissus.
Elles se traduisent par une érythrocytose dont la sévérité est proportionnelle aux altérations de la fonction oxyphorique. On connaît plus d'une centaine d'hémoglobines anormales appartenant à cette famille.
Étym. gr. haima : sang ; lat. globus : boule
[F1]