oxyhémoglobine (dissociation de l') l.f.
oxyhemoglobin dissociation
Réaction limitée de fixation et de libération entre l'oxygène et l'hémoglobine.
Comme le nombre de molécules d'Hb dans un volume donné, celui du globule rouge notamment, est limité, celui-ci ne peut fixer qu'un nombre limité de molécules d’oxygène : même si la PO2 augmente, à partir d'un certain moment il y a saturation. Par contre s'il y a de nombreuses molécules d'Hb désoxygénées, la fixation des molécules d’oxygène est facile et linéaire à la PO2. La courbe traduisant ce phénomène (courbe de Barcroft) est une sigmoïde, asymptotique au voisinage de la limite de saturation (150 mm de Hg) tandis qu'elle est assez linéaire entre 40 et 20 mm de Hg). La P50 (de l'ordre de 3,6 kPa = 27 mm de Hg) est la pression partielle d’oxygène correspondant à la demi-saturation, c'est-à-dire que la moitié des molécules d'Hb ont fixé une molécule d’oxygène. Si l'affinité diminue, notamment parce que des molécules de CO2 sont fixées sur l'Hb, la P50 doit être plus élevée (cas du sang veineux), au contraire s'il y a peu de CO2 l'affinité augmente et la P50 peut être plus faible (cas du sang artériel). Ainsi, dans les capillaires de la grande circulation le CO2 venant des tissus chasse l’oxygène du globule rouge, tandis que dans les capillaires pulmonaires le CO2 s'échappant dans les alvéoles laisse une plus grande place pour la fixation de l’oxygène (l'affinité devient plus grande - effet Bohr). La dissociation de l’oxygène va en sens opposé de celle du CO2 ; ces deux réactions se font à pH sensiblement constant mais l'entrée et la sortie du CO2 dans le globule rouge entraîne un passage d'eau et de chlore en sens inverse.
Les principaux facteurs modifiant l'affinité de l'Hb pour l’oxygène sont la concentration en ions H+, la PCO2, la concentration intraérythrocytaire en 2,3 DPG et la température.
C. Bohr, physiologiste danois (1904)
Édit. 2017