protéine chaperonne l.f.
chaperone protein
Famille de protéines des eucaryotes et des bactéries, qui assurent le repliement correct des chaînes polypeptidiques naissantes, qu’elles stabilisent en empêchant des associations inappropriées entre des molécules et favorisent le transfert des protéines nouvellement synthétisées vers un compartiment cellulaire donné.
Les protéines chaperonnes ont pour fonction de catalyser l'acquisition des structures spatiales des protéines soit lors de leur synthèse par les ribosomes, soit au cours de leur transport et leur adressage à travers les membranes des organelles. On distingue des protéines chaperonnes de classe I et des protéines chaperonnes de classe II ou chaperonines. L'activité de ces protéines est souvent dépendante d'autres protéines spécifiques dites cochaperonnes.
Ces protéines de forme creuse réalisent un chaperon, ou capuchon, couvrant une autre protéine, ce qui évite certaines actions indésirables dans les cellules.
Par ex., la nucléoplasmine découverte dans les noyaux d'oocytes de xénopes protège les nucléosomes.
Syn. chaperonine, chaperon moléculaire, chaperonne
[C1]
Édit. 2017