pyruvate-décarboxylase n.f.
pyruvate-decarboxylase
Enzyme catalysant la décarboxylation de l'acide pyruvique, en formant de l'acétaldéhyde.
Il est très répandu dans le règne végétal ; on l'a surtout étudié dans la levure où il participe à la glycolyse anaérobie (fermentation alcoolique). Son coenzyme est le thiamine-pyrophosphate. Les ions Mg2+ sont indispensables à son activité. L'acétaldéhyde temporairement attaché au coenzyme peut être soit libéré, soit transféré sur un autre acétaldéhyde pour former l'acétoïne. Cette décarboxylase agit sur de nombreux acides α-cétoniques. C'est aussi la première sous-unité E1 de la pyruvate-déshydrogénase.
Syn. pyruvodécarboxylase, α-céto-acide-décarboxylase, oxo-2-acide-décarboxylase
glutamate-pyruvate-transaminase n.f.
glutamic pyruvic transaminase
Enzyme catalysant la réaction réversible : glutamate + pyruvate ↔alpha-cétoglutarate + alanine.
Cet enzyme dont le coenzyme est le pyridoxal-phosphate est l'une des plus actives parmi les transaminases des mammifères. Le foie en est particulièrement riche. Sa concentration normale dans le sang humain est comprise entre 4 et 25 unités internationales. Elle augmente au cours des hépatites, davantage que celle de la glutamate-oxaloacétate-transaminase.
Syn. alanine-transaminase, transaminase glutamo-pyruvique
Abrév. GPT
pyruvate-carboxylase n.f.
pyruvate-carboxylase
Enzyme catalysant la carboxylation du pyruvate en oxaloacétate.
L'anhydride carbonique est d'abord fixé sur la biotine (coenzyme de la carboxylase) grâce à l'énergie de liaison de l'ATP, puis il est transféré sur le carbone méthylique du pyruvate. Cet enzyme est surtout abondant dans les mitochondries, où il joue un rôle dans la formation de l'oxalo-acétate à partir du pyruvate (gluconéogénèse, lipogénèse, formation de l'oxaloacétate nécessaire au cycle tricarboxylique).
pyruvate-déshydrogénase n.f.
pyruvate-dehydrogenase
Enzyme catalysant l'oxydation décarboxylante du pyruvate dans le règne animal.
Il catalyse la décarboxylation de l'acide pyruvique lié au thiamine-pyrophosphate, en formant une combinaison de l'acétaldéhyde avec ce coenzyme, puis le transfert d'hydrogène et du radical acétyle sur l'acide lipoïque. Le radical acétyle est secondairement transféré sur le coenzyme A ou, chez certaines bactéries, sur l'acide phosphorique.
L'enzyme est constitué de 3 sousunités : E1 ou pyruvate-décarboxylase, E2 ou lipoyltransacétylase, E3 ou dihydrolipoyl-déshydrogénase.
Des pyruvate-déshydrogénases ont été purifiées à partir de mitochondries de tissus animaux et à partir d'Escherichia coli. D'autres ont été trouvées chez les bactéries : elles n'utilisent pas l'acide lipoïque, mais oxydent le pyruvate en acétate, anhydride carbonique et eau, portant les électrons sur le dioxygène par un système cytochromique. Un auto-anticorps dirigé contre la lipoyl-transacylase E2 est responsable d'un syndrome de cirrhose biliaire (anticorps anti-mitochondrie).
Syn. pyruvate-décarboxylase oxydative
pyruvate-kinase n.f.
pyruvate kinase
Enzyme catalysant le transfert réversible du radical phosphoryle de l'ATP sur le pyruvate sous forme énolique, formant le phosphoénolpyruvate .
l est présent dans toutes les cellules et joue un rôle dans la glycolyse en utilisant le phosphoénolpyruvate pour former une molécule d'ATP. Les conditions cellulaires sont défavorables à l'accumulation d'acide énolpyruvique et, par suite, à la réversibilité de cette réaction. La glycogénèse emprunte donc une autre voie pour former l'acide énolpyruvique. La pyruvate-kinase est inhibée lorsqu'elle est phosphorylée par une protéine-kinase A, sous l'effet de l'AMPc et donc du glucagon, ce qui constitue un élément régulateur de la glycolyse, la lipogénèse et la gluconéogénèse dans les hépatocytes.
pyruvate-kinase (déficit en) l.m.
PK deficiency
Première, par sa fréquence, des enzymopathies érythrocytaires de la voie d’Embden Meyerhof.
L’affection est principalement à transmission autosomale récessive. Les patients présentent une anémie hémolytique chronique d’intensité variable, les hématies prennent une forme d’echynocyte ; l’ictère est marqué (yeux et phanères jaunes) ; les urines sont foncées. L’anémie peut être améliorée par la splénectomie
Plusieurs centaines de cas ont été décrits. Il est responsable d’une anémie hémolytique congénitale chronique dont l’intensité varie avec la lésion moléculaire en cause.
pyruvate-kinase n.f.
pyruvate-kinase
Enzyme catalysant le transfert réversible du radical phosphoryle de l'ATP sur le pyruvate sous forme énolique, formant le phosphoénolpyruvate .
ll est présent dans toutes les cellules et joue un rôle dans la glycolyse en utilisant le phosphoénolpyruvate pour former une molécule d'ATP. Les conditions cellulaires sont défavorables à l'accumulation d'acide énolpyruvique et, par suite, à la réversibilité de cette réaction. La glycogénèse emprunte donc une autre voie pour former l'acide énolpyruvique. La pyruvate-kinase est inhibée lorsqu'elle est phosphorylée par une protéine-kinase A, sous l'effet de l'AMPc et donc du glucagon, ce qui constitue un élément régulateur de la glycolyse, la lipogénèse et la gluconéogénèse dans les hépatocytes.
pyruvate-kinase (déficit en) l.m.
PK deficiency
Première, par sa fréquence, des enzymopathies érythrocytaires de la voie d’Embden Meyerhof.
L’affection est principalement à transmission autosomale récessive. Les patients présentent une anémie hémolytique chronique d’intensité variable, les hématies prennent une forme d’echynocyte ; l’ictère est marqué (yeux et phanères jaunes) ; les urines sont foncées. L’anémie peut être améliorée par la splénectomie
Plusieurs centaines de cas ont été décrits. Il est responsable d’une anémie hémolytique congénitale chronique dont l’intensité varie avec la lésion moléculaire en cause.
acéto-acétate-décarboxylase n.f.
acetoacetate decarboxylase
Enzyme catalysant la réaction de soustraction d'une molécule de gaz carbonique à l'acéto-acétate, produisant un bicarbonate et l'acétone.
Elle participe à la cétogénèse.
[C1]
Édit. 2016
amino-acide-décarboxylase n.f.
aminoacid decarboxylase
Enzyme catalysant la décarboxylation d'un acide aminé en formant une amine.
Le coenzyme des aminoacide-décarboxylases est le pyridoxal-phosphate.
La plupart des amines biogènes sont les produits d'aminoacide-décarboxylases.
[C1,C3]
Édit. 2017
cystéique-décarboxylase n.f.
cysteic decarboxylase
Enzyme catalysant la décarboxylation de l'acide cystéique en taurine.
[C1]
décarboxylase n.f.
decarboxylase
Enzyme qui catalyse une réaction de décarboxylation.
A cette classe d'enzymes appartiennent les b-décarboxylases des acides b-cétoniques (comme l'enzyme malique), les a-décarboxylases des acides a-cétoniques (comme la pyruvate-décarboxylase), les aminoacide-décarboxylases (comme la dopa-décarboxylase).
Ces dernières, qui ont pour coenzyme le pyridoxal-phosphate, sont impliquées dans la biosynthèse des amines biogènes.
décarboxylase malique l.f.
DOPA-décarboxylase n.f.
DOPA decarboxylase
Enzyme à pyridoxal-phosphate, catalysant la décarboxylation de la DOPA en dopamine.
dopa-décarboxylase n.f.
dopa decarboxylase
Enzyme à pyridoxal-phosphate catalysant la décarboxylation de la dopa en dopamine.
glutamique-décarboxylase n.f.
glutamic decarboxylase
Enzyme catalysant la décarboxylation de l'acide glutamique en acide
Cet enzyme à pyridoxal-phosphate est présent dans le cerveau.
histidine-décarboxylase n.f.
histidine decarboxylase
Enzyme catalysant la décarboxylation de l'histidine en histamine.
Cet enzyme à pyridoxal-phosphate est présent chez les bactéries et dans certains tissus animaux, comme les mastocytes, les cellules argentaffines de l'intestin et les neurones histaminergiques.
[C1,C2]
hydroxytryptophane-décarboxylase n.f.
5-hydroxytryptophan decarboxylase
Enzyme à pyridoxal-phosphate catalysant la décarboxylation du 5-hydroxytryptophane en sérotonine.
[C3]
lysine-décarboxylase n.f.
lysine-decarboxylase
Enzyme bactérien catalysant la décarboxylation de la lysine en cadavérine.
orotidine-5'-phosphate-décarboxylase n.f.
orotidin-5'-phosphate-decarboxylase
Enzyme catalysant la décarboxylation de l'acide orotidylique en acide uridylique.
Il fait partie chez les animaux du complexe U, multienzyme ayant aussi l'activité orotidyl-pyrophosphorylase.
Syn. orotidyldécarboxylase
Édit. 2017
tryptophane-décarboxylase n.f.
tryptophan decarboxylase
Enzyme catalysant la décarboxylation du tryptophane en tryptamine et de l'hydroxy-5-tryptophane en sérotonine.
Le pyridoxal-phosphate est le coenzyme de cette décarboxylase, qui se trouve dans les tissus animaux.
uroporphyrinogène-décarboxylase n.f.
uroporphyrinogen decarboxylase
Enzyme catalysant la décarboxylation des radicaux carboxyméthyle de l'uroporphyrinogène, en le transformant en coproporphyrinogène.