ubiquitine n.f.
ubiquitin
Petite molécule de 76 acides-aminés, de masse moléculaire de 8500 daltons, uniquement retrouvée dans les cellules eucaryotes et capable de se fixer sur les protéines destinées à être dégradées pour permettre leur protéolyse.
Isolée initialement (1) comme facteur de prolifération et de différenciation des cellules thymiques, elle est retrouvée plus tard (2) dans une fraction dite « Activating Proteolytic Factor » (A.P.F.) lors d'une recherche conduite sur la protéolyse des réticulocytes
Lorsqu'elle est associée à d'autres molécules (poly-ubiquitination), l'ubiquitine assure l'identification des protéines normales et anormales à éliminer et les transporte, dûment chaperonnées, jusqu'au protéasome où ces protéines seront réduites à l'état de peptides et même d'acides aminés prêts à être recyclés dans de nouvelles molécules.
L'ubiquitine assure d'autres fonctions qui sont en cours d'identification. Elle mimerait certains effets de l'adrénaline.
(1) A.L. Goldberg (1977) ; (2) A. Herschko, I. Rose, A. Ciechanover, biochimistes israéliens, prix Nobel de chimie 2004 (1979)
Étym. lat. ubique : partout
[C1]
Édit. 2017
ubiquitine-ligase n.f.
ubiquitin ligase
Enzyme qui catalyse la combinaison d'une protéine avec l'ubiquitine.
Il existe au moins une centaine d’ubiquitine-ligases différentes qui permettent la reconnaissance spécifique de différents substrats. Elles peuvent appartenir à deux grandes classes : celles de la famille HECT catalysent la fixation de l’ubiquitine sur la protéine cible, tandis que celles qui contiennent un domaine RING ne possèdent pas d’activité catalytique intrinsèque mais facilitent l’ubiquitination en fixant le substrat sur lequel l’ubiquitine est transférée
Étym. lat. ubique : partout
Syn. E3-ubiquitine ligase
→ ubiquitine, UBE3A gene, famille HECT, domaine RING
[C1]
Édit. 2017