tryptophane n.m.
tryptophan
Acide α-amino-β-indolylpropionique. Acide aminé cyclique présent dans la plupart des protéines, en quantité généralement assez faible, indispensable à l'Homme (besoin : 0,25 g par jour).
Détruit par chauffage en milieu acide, il n'a pu être isolé que des hydrolysats enzymatiques des protéines, en particulier par la trypsine Son rôle dans les protéines a été démontré pour le lysozyme, où il sert à fixer le substrat, pour certaines déshydrogénases, pour les gonadotropines, etc. Il existe à l'état libre dans le plasma sanguin (20 µmol ou 4 mg/L). Son métabolisme conduit à plusieurs composés biologiques importants : sérotonine, mélatonine, nicotinamide.
Étym. gr. phanos, lumineux, visible, et trypto- sous l'effet de la trypsine
Symb. Trp, Try, dans la formule des protéines W
tryptophane-décarboxylase n.f.
tryptophan decarboxylase
Enzyme catalysant la décarboxylation du tryptophane en tryptamine et de l'hydroxy-5-tryptophane en sérotonine.
Le pyridoxal-phosphate est le coenzyme de cette décarboxylase, qui se trouve dans les tissus animaux.
tryptophane-dioxygénase n.f.
tryptophane-5-monooxygénase n.f.
tryptophan 5-monooxygenase
Enzyme catalysant l'hydroxylation du tryptophane, formant le 5-hydroxytryptophane, précurseur de la sérotonine.
Cet enzyme a pour coenzyme la tétrahydrobioptérine qui utilise l'autre atome d'oxygène de la molécule O2 en se transformant en dihydrobioptérine ; celle-ci est ensuite réhydrogénée par le NADPH.
tryptophane-pyrrolase n.f.
tryptophan pyrrolase
Enzyme de type dioxygénase catalysant la fixation des deux atomes d'oxygène d'une molécule O2 sur les carbones 2 et 3 du tryptophane, provoquant la coupure du noyau pyrrole et formant la formylcynurénine.
Cet enzyme présent dans le foie possède un groupement fer-porphyrine qui joue un rôle dans l'activation de la molécule de dioxygène.
L'activité de l'enzyme augmente beaucoup sous l'effet d'un apport de tryptophane au foie, et aussi de α-méthyltryptophane, qui provoque la dégradation du tryptophane et par suite celle des protéines. Plusieurs mécanismes s'additionnent pour l'activation de l'enzyme, dont la demi-vie est courte (1 h environ) : le tryptophane protège l'enzyme contre son inactivation, et il induit sa biosynthèse. Le cortisol induit également sa synthèse en agissant sur la transcription du gène ; le glucagon agit en augmentant la traduction de l'ARN messager ; l'insuline a un effet opposé. L'indole inhibe l'enzyme, cet effet est mis en cause comme facteur aggravant de la maladie de Hartnup, dans laquelle le défaut d'absorption du tryptophane entraine déjà une carence en amide nicotinique et une production accrue d'indole par la flore intestinale.
Étym. Hartnup : nom de la famille britannique chez laquelle l’affection a été reconnue.