Dictionnaire médical de l'Académie de Médecine – ancienne version 2020

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procollagène n.m.

procollagen

Protéine précurseur du tropocollagène, de masse moléculaire élevée (3 chaînes de 150 kDa), formée de 2 chaînes alpha 1 et d'une chaîne alpha 2, liées 2 à 2 par trois ponts disulfure, et enroulées par leur partie médiane en triple hélice.
Le procollagène est sécrété par les cellules (fibroblastes, ostéoblastes ou autres) après un cheminement dans l'appareil de Golgi, où sont ajoutés des unités glucidiques, et les microtubules. C'est après la sortie de la cellule que le procollagène subit les actions protéolytiques le transformant en tropocollagène, puis en fibres insolubles de collagène.

Étym. gr. pro : devant ; kolla : colle ; génês : qui produit

ribosome n.m.

ribosome

Petite particule cytoplasmique, dense aux électrons, de 100 à 400 Å, isolée ou groupée en amas ou polyribosomes, constituée d'acide ribonucléique et de diverses protéines.
Lorsqu'une zone du cytoplasme est riche en ribosomes, elle est fortement colorée en microscopie optique par les colorants basiques et répond à des sites très anciennement décrits : ergastoplasme des cellules glandulaires, corps de Nissl des neurones. Les ribosomes et les polyribosomes peuvent être libres dans le cytoplasme ou attachés aux membranes du réticulum endoplasmique : réticulum endoplasmique granuleux. Les ribosomes sont le siège de la synthèse des protéines. Ils servent à décoder et à transmettre le message porté par l'ARNm. En effet ce dernier se présente comme un filament, qui maintient ensemble les grains de ribosome sous forme d'un polyribosome, et code, par son message, la séquence de la synthèse protéique.

F. Nissl, neuropathologiste allemand (1894)

Syn. grain de Palade

ARN, Palade (grain de)

site de fixation du ribosome l.m.

ribosome-binding site, RBS

séquence de Shine-Dalgarno

sous-unité du ribosome l.f.

ribosome sub-unit

Un des deux éléments du ribosome.
La petite sousunité contient le site de fixation sur l'ARNm et le site de fixation des ARNt chargés, portant l'acide aminé correspondant ; la grande, le site responsable de la formation des liaisons peptidiques.

traduction

exposition sur ribosome l.f.

ribosome display

Technique de sélection de protéines qui peuvent se lier à un ligand déterminé consistant à créer des complexes associant la protéine à son ARN messager, la stabilité du complexe étant assuré par un ribosome.
Cette technique est utilisée par exemple pour sélectionner les protéines qui se lient à des fragments d‘anticorps afin de déterminer ceux pouvant servir à la préparation d’anticorps monoclonaux thérapeutiques.

ribosome, anticorps monoclonal

[C1, G5, Q1]

Édit. 2020

aspartyl protease n.f.

aspartyl protease

Famille d’enzymes protéolytiques appartenant au groupe des endoprotéinases, qui clivent des liaisons peptidiques au sein des protéines.
Les aspartyl protéases, ou aspartyl protéinases, sont ainsi dénommées car elles possèdent en général deux résidus d’acide aspartique dans leur site actif. Elles sont trouvées chez les vertébrés, les végétaux  et les virus, en particulier les rétrovirus. Elles jouent un rôle majeur en physiologie humaine, puisqu’elles incluent des enzymes telles que la rénine qui clive l’angiotensinogène en angiotensine I,  la pepsine, enzyme du suc gastrique, essentielle dans la digestion des protéines alimentaires, et la cathepsine D, aspartyl protéase jouant un rôle majeur dans la présentation de peptides au complexe majeur d’histocompatibilité de type II.
Une aspartyl protéase est également exprimée par le génome du virus HIV-1(HIV-1 protéase). Cette protéase parait particulièrement impliquée dans l’acquisition du caractère infectieux de celui-ci.  Elle clive les polyprotéines codées par le génome viral , produisant ainsi les protéines nécessaires pour son infectiosité. Son inhibition pourrait donc empêcher la maturation des particules virales et la contamination des cellules voisines

Syn.   aspartyl protéinase

inhibiteurs de la protéase du VIH l.m.p.

Enzymes clivant les précurseurs viraux protéiniques

Ce sont le rétronavir, le léponavir, le fosamprénavir, l’indinavir, le saquinavir, l’atazanavir, le tripanavir et le darunavir, utilisés en association avec des inhibiteurs de la transcriptase inverse du VIH chez les patients ayant un déficit immunitaire évolutif ou à un stade avancé.

Syn. antiprotéases

inhibiteurs de protéase l.m.p.

protease inhibitors

antiprotéases

protéase n.f.

protease

Enzyme protéolytique hydrolysant les liaisons peptidiques des protéines et les dégradant en peptides.
On range parmi les protéases les protéinases et les peptidases. Certaines protéases ont une spécificité très large et peuvent agir sur de très nombreux substrats : c'est le cas des protéinases digestives, telles que pepsine, trypsine, chymotrypsine ; c'est aussi le cas d'exopeptidases, telles que les carboxypolypeptidases ou les aminopeptidases.
 D'autres sont plus spécialement actives sur un type de molécules déterminé, comme les élastases sur l'élastine, ou la rénine sur l'angiotensinogène, ou encore comme l'enzyme de conversion qui hydrolyse l'angiotensine I en angiotensine II.
Certaines protéases ont reçu des noms particuliers, tels que la protéase p12 ou pol-protéase des virus de l’immunodéficience humaine (VIH) qui contribue à la formation de nouvelles particules infectieuses.

sérine-protéase n.f.

serine protease

Protéase dont le site actif contient un radical de sérine qui fixe temporairement le radical acyle détaché de la liaison peptidique.
La trypsine et la chymotrypsine sont des sérine-protéases.

Syn. protéinase

protéinase

protéase virale l.f.

viral protease

Enzyme coupant en plusieurs protéines de petite taille, la longue polyprotéine résultant de la réplication de l’ARN viral et de sa traduction, protéines qui serviront à former la capside virale.La protéase virale est la cible de médicaments destinés à empêcher la réplication virale. La stratégie la plus rapide pour tenter de trouver des médicaments efficaces contrel la COVID-19 est de mener des essais cliniques avec des médicaments déjà utilisés contre d’autres maladies, puisque l’on sait comment les administrer et qu’on en connaît les doses efficaces (stratégie du « repositionnement de médicament »). Cependant, les inhibiteurs d’une protéase donnée ne sont pas nécessairement efficaces pour bloquer une autre protéase, qui a des propriétés structurales et fonctionnelles différentes. Malgré cette crainte, le remdesivir est, par exemple, recommandé en Europe et aux Etats-Unis.

Covid 19

[D1, G5]

Édit. 2020