pharmacoprotéomique
Branche de la pharmacologie qui, partant de la connaissance du génome, détermine les protéines biosynthétisées par les gènes impliqués.
phosphoprotéide n.m.
phosphoproteid
Hétéroprotéide contenant de l'acide phosphorique.
phosphoprotéine n.f.
phosphoprotein
1) Ester phosphorique d'une protéine.
De nombreuses protéines enzymatiques se trouvent modifiées physiologiquement par phosphorylation et déphosphorylation.
2) Hétéroprotéide contenant de l'acide phosphorique.
La caséine du lait et la vitelline du jaune d'œuf en sont les exemples les plus classiques, mais des phosphoprotéines sont également des constituants normaux de la cellule animale, en particulier parmi les enzymes, tels que les flavo-enzymes, la phosphoglucomutase, etc.
Les hydrolysats acides mettent en évidence l'union des molécules d'acide phosphorique ou pyrophos
Syn. phosphoprotéide
POMT1 gene sigle angl. pour protein O-mannosyltransferase 1
Gène localisé en 9q34.13 qui code pour une partie du complexe enzymatique O-mannosyltransferase (POMT) présent dans différents tissus et particulièrement dans les muscles squelettiques, le cerveau fœtal et les testicules.
Le rôle du complexe est la glycosylation, processus d’adjonction du mannose à l’alpha-dystroglycane dont la fonction est la stabilisation des fibres musculaires, la migrationdes neurones durant la vie fœtale.
Les mutations de ce gène sont à l’origine des dystrophies musculaires des ceintures, du syndrome de Walker-Warburg, du syndrome muscle-œil-cerveau.
Syn. dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase, LGMD2K, MDDGA1, MDDGB1, MDDGC1, POMT1_HUMAN, protein O-mannosyl-transferase 1, RT
→ dystrophies musculaires des ceintures, Walker-Warburg (syndrome de), du syndrome muscle-œil-cerveau, protein O-mannosyl-transferases
POMT2 gene sigle angl. pour protein O-mannosyltransferase 2
Gène localisé en 14q24.3 qui code pour une partie du complexe enzymatique O-mannosyltransferase (POMT) présent dans différents tissus et particulièrement dans les muscles squelettiques, le cerveau fœtal et les testicules.
L’autre partie du complexe enzymatique est sous la dépendance du gène POPMT1. Le rôle de ce complexe est la glycosylation, processus d’adjonction du mannose à l’alpha-dystroglycane dont la fonction est la stabilisation des fibres musculaires, la migration des neurones durant la vie fœtale.
Les mutations de ce gène sont à l’origine des dystrophies musculaires des ceintures, du syndrome de Walker-Warburg, du syndrome muscle-œil-cerveau.
Syn. dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase 2, LGMD2N, MDDGA2, MDDGB2, MDDGC2, POMT2_HUMAN, protein O-mannosyl-transferase 2
→ dystrophies musculaires des ceintures, Walker-Warburg (syndrome de), du syndrome muscle-œil-cerveau, protein O-mannosyl-transferases
pré-alpha-lipoprotéine n.f.
prealphalipoprotein
pré-bêta-lipoprotéine n.f.
prebetalipoprotein
Lipoprotéine plasmatique caractérisée par sa mobilité électrophorétique intermédiaire entre celle des alpha- et des bêta-lipoprotéines.
Les pré-bêta-lipoprotéines ne constituent pas une famille homogène. Certaines sont apparentées aux LDL, comme la lipoprotéine Lp(alpha), d'autres aux HDL, comme les pré-bêta1, pré-bêta2, pré-bêta3-lipoprotéines. Les pré-bêta1-lipoprotéines, qui contiennent de l'Apo A-I, de la LCAT, de l'Apo D (entre autres) joue un rôle métabolique dans l'efflux du cholestérol à partir des cellules.
préproapolipoprotéine A-I n.f.
preproapolipoprotein A-I
Protéine de 267 acides aminés, précurseur de l'apolipoprotéine A-I, telle qu'elle est synthétisée sur les ribosomes hépatiques, qu'une protéinase transforme en pro-apolipoprotéine A-I par clivage d'un peptide signal de 18 acides aminés.
préproprotéine n.f.
preproprotein.
Protéine précurseur d'une proprotéine, synthétisée sur les ribosomes avec une séquence signal qui permet son passage à travers la membrane du réticulum endoplasmique et qui est détachée par protéolyse pour former la proprotéine, elle-même précurseur de la protéine définitive. Par ex. la prépro-insuline, ou la préproparathormone.
PRNP gene sigle angl. pour prion protein
Gène localisé en 20p13 qui code pour la constitution de la protéine prion (PrP) active dans le cerveau et plusieurs autres tissus.
Bien que la fonction précise de cette protéine ne soit pas connue, un rôle important est proposé dans plusieurs processus importants qui comprennent le transport du cuivre à l’intérieur de la cellule et la protection des neurones. Un rôle de la PrP dans la formation des synapses est possible. Plusieurs formes de PrP ont été identifiées : la protéine normale est désignée par le sigle PrPc pour la distinguer des formes anormales PrPSc.
Plus de 30 mutations de ce gène ont été indentifiées dans les formes familiales de maladies à prions (maladie de Creutzfeld-Jacob, syndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker, insomnie fatale familiale. Le changement ou l’addition d’un acide aminé de la PrP est à l’origine de ces affections. La PrPsc pourrait se lier à la PrPc et provoquer sa transformation en PrPsc.
D’autres mutations de ce gène interviennent dans l’apparition de la maladie de Huntington et de la maladie de Wilson.
Syn. AltPrP, ASCR, CD230 antigen, GSS, MGC26679, PRIO_HUMAN, prion protein (p27-30) (Creutzfeldt-Jakob disease, Gerstmann-Straüssler-Scheinker syndrome, fatal familial insomnia), PRIP, PrP, PrP27-30, PrP33-35C.
→ prion, Creutzfeld-Jacob (maladie de), Gerstmann-Sträussler-Scheinker (syndrome de), insomnie fatale familiale
[D1,D5,E1,H1,Q3]
Édit. 2017
proapolipoprotéine A-I n.f.
proapolipoprotein A-I
Protéine de 249 acides aminés, précurseur de l'apoA-I, qu'une hydrolyse clive en un peptide de 6 acides aminés et en apoA-I avant sa sécrétion sous forme de lipoprotéine.
proprotéine n.f.
proprotein
Protéine précurseur d'une autre protéine qui en dérive par une protéolyse partielle qui peut survenir après la coupure d'un peptide signal d'une préproprotéine, et qui peut être effectuée par une protéase dans le milieu extracellulaire.
De nombreuses protéines sont synthétisées au niveau des ribosomes sous la forme d'une chaîne plus longue que la protéine définitive comprenant le peptide signal de la préproprotéine et d'autres peptides qui doivent être hydrolysés secondairement. C'est très souvent le cas lorsque la protéine doit être sécrétée par la cellule. Par ex. le procollagène, ou la proinsuline.
→ protéolyse, préproprotéine, protéase, ribosome, procollagène, proinsuline
[C1, C3]
Édit. 2019
proprotéine convertase subtilisine/kexine de type 9 l.f.
proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
Neuvième composant de la classe des proprotéines convertases, dont le rôle est de cliver, dans le foie le LDL (Low Density Lipoprotein) (RLDL) et d'induire ainsi leur dégradation.
La PCSK9 est une proprotéine convertase exprimée essentiellement dans le foie, l'intestin et les reins qui s'autoclive dans le réticulum endoplasmique avant d'être sécrétée. Elle agit comme une protéine chaperon en se liant au RLDL et en empêchant ainsi son recyclage à la membrane hépatique. Plus les concentrations plasmatiques de PCSK9 sont élevées, moins l'hépatocyte présente de RLDL à sa surface et plus la cholestérolémie augmente. Ainsi, il est logique d'inhiber PCSK9 pour diminuer la cholestérolémie.
L'enzyme est codée par un gène de même nom situé sur le chromosome 1. Des mutations de ce gène représentent une cause d'hypercholestérolémie familiale autosomique dominante moins fréquente que celles de RLD et de son ligand, Apo-B100. D'autres mutations sont responsables d'une hypocholestérolémie et diminuent le risque vasculaire.
Des médicaments bloquant la PSCK9 ont été proposés pour le traitement deshypercholestérolémies. Ce sont des anticorpsmonoclonaux (allirocumab, evolocumab) qui ciblent la protéine circulante et des oligonucléotides du type microARN qui dégradent l'ARNm de PCSK9, et donc diminuent la synthèse protéique.
Sigle PCSK9
→ apoprotéine, microARN, proprotéine convertase, LDL, réticulum endoplasmique, protéine chaperon, cholestérol
[C1, C3]
Édit. 2019
protidogramme n.m.
electrophoretic pattern of proteins (protidogram)
Répartition des différentes fractions protidiques du sérum après fractionnement par électrophorèse.
Usuellement dans la population française, l'albumine représente de 53,3 à 63,4 % : les alpha 1-globulines, de 3,5 à 5,7% ; les alpha 2-globulines, de 7,2 à 9,7 % ; les bêta-globulines, de 12,1 à 15,2 % ; les gamma-globulines de 11 à 15,4 %. Le protidogramme peut être exprimé sous forme de courbe, dont l'aspect est caractéristique dans certaines affections.
PTPN22 gene sigle angl. pour protein tyrosine phosphatase, non-receptor type 22
Gène localisé en 1p13.2 qui détermine la formation de la tyrosine phosphatase 22.
La tyrosine phosphatase 22 participe au contrôle des cellules T du système immunitaire qui identifient les substances étrangères et défendent l’organisme contre les infections.
Les mutations de ce gène participent à la constitution de nombreuses afffections : maladie d’Addison auto-immune, maladie de Basedow, myopathie inflammatoire idiopathique, arthrites juvénilse idiopathiques, polyarthrite rhumatoïde, lupus érythémateux disséminé, sclérodermie, diabète de type 1, vitiligo.
Syn. hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase 70Z-PEP, lymphoid phosphatase, lymphoid-specific protein tyrosine phosphatase, LYP, LYP1, LYP2, PEP, PEST-domain phosphatase, protein tyrosine phosphatase, non-receptor type 8, protein tyrosine phosphatase,
→ Addison (maladie d'), Basedow (maladie de), myopathie, arthrites juvéniles idiopathiques, polyarthrite rhumatoïde, lupus érythémateux disséminé, sclérodermie, diabète de type 1, vitiligo, tyrosine phospatases
[I1,C3]
Édit. 2017
VHL protein sigle pour Von Hippel-Lindau
→ protéine de Von Hippel-Lindau
[C1]
Édit. 2019
quinoprotéine n.f.
quinoprotein
Protéine associée à une molécule quinonique.
Parmi les quinoprotéines, on range les quinoenzymes dont le coenzyme est la méthoxatine ou PQQ (pyrroloquinoline-quinone), la topa-quinone ou TPQ et chez les bactéries la tryptophane-tryptophanyl-quinone ou TTQ.
→ quinoenzyme, méthoxatine, topaquinone
rab (protéine) l.f.
extra (protein)
radioprotecteur n.m.
radioprotector
Substance chimique qui, présente au moment de l'irradiation, diminue l'effet biologique de celle-ci.
Son action est attribuée à la capture de radicaux libres résultant de la radiolyse de l'eau. Elle est exprimée par le rapport des doses produisant le même effet en présence (D+) et en absence (D-) du radioprotecteur, rapport qui peut dépasser la valeur 2.
Les plus efficaces sont des molécules linéaires dont les extrémités sont constituées par un groupe amine et un groupe sulfuré, p. ex. cystamine, cystéamine.
radioprotection n.f.
radioprotection
Ensemble des dispositions prises pour éviter les effets indésirables des radiations chez les individus ou groupes d’individus exposés ou susceptibles de l’être.
Elles consistent à contrôler les niveaux de dose, à les réduire, et à surveiller médicalement le personnel professionnellement exposé, conformément aux directives législatives nationales et internationales.
RAF1 gene, l. angl. pour RAF proto-oncogene, serine/threonine kinase
Gène, situé sur le locus chromosomique 3p25.2, codant pour une protéine qui aide à transmettre des signaux chimiques de l’extérieur de la cellule jusqu’au noyau cellulaire.
Des mutations entraînent le syndrome de Noonan, le syndrome LEOPARD et interviennent dans de nombreux processus cancéreux.
Syn. c-Raf, CRAF, Oncogene RAF1, Raf-1, raf proto-oncogene serine/threonine protein kinase, RAF1_HUMAN
→ LEOPARD syndrome, Noonan (syndrome de)
ras (protéine) l.f.
RBP1 gene sigle angl. pour Retinol Binding Protein 1
Gène situé sur le locus chromosomique 3q23 codant pour une protéine impliquée dans le transport du rétinol des réserves hépatiques vers les tissus périphériques.
Des mutations de ce gène entraînent des dystrophies rétiniennes.
Syn. Retinol Binding Protein 1, Retinol-Binding Protein 1, Cellular, Cellular Retinol Binding Protein 1, Cellular Retinol-Binding Protein I, CRBP-I, CRBP1, CRBP, Cellular Retinol-Binding Protein, Retinol-Binding Protein 1, CRABP-I, CRBPI, RBPC
→ protéine cellulaire de transport du rétinol I
[Q,Q2,P2]
Édit. 2017/2
RECQL4 gene sigle angl. pour RecQ like helicase 4
Gène localisé sur le bras long du chromosome 8, en position 24.3 (8q24.3), qui provoque la formation des protéines RecQ helicases, enzymes qui se lient au DNA et temporairement déroulent la double hélice du DNA, nécessaire à la division cellulaire et la réparation des dommages du DNA.
Les mutations de ce gene sont à l’origine des syndromes de Baller-Gerold, de Rapadilino et de Rothmund-Thomson.
Syn. ATP-Dependent DNA Helicase Q4, RecQ helicase-like 4, RecQ protein 4, RecQ protein-like 4, RECQ4, RECQ4-HUMAN, RTS
→ Baller Gerold (syndrome de), Rapadilino (syndrome de), Rothmund-Throthmundomson (syndrome de)
RDS (protéine) l.f.
RDS protein
Glycoprotéine membranaire que l'on trouve sur les disques des segments externes des photorécepteurs, elle aurait un rôle par adhérence dans la stabilisation du compactage des disques.
La dégénérescence rétinienne lente de la souris (RDS) est due à une anomalie précise d'une protéine rétinienne spécifique des photorécepteurs, protéine homologue (similaire) à certains égards à la protéine-1 (ROSP1) du segment externe des bâtonnets. La protéine RDS humaine est à 92% homologue de celle de la souris. La RDS et le gène ROSP1 produisent une molécule hétérodimère à ponts disulfures. Des mutations de la RDS accompagnent certaines dystrophies rétiniennes humaines : la classique rétinite pigmentaire dominante, la rétinite ponctuée albescente, et certaines dystrophies réticulées de la macula. Le locus de la RDS humaine est inclus dans le gène de la périphérine et localisé en 6p12. Affection à hérédité indéterminée (MIM 179605).
G.H. Travis, biologiste américain (1989)
Syn. périphérine type photorécepteur