endopeptidase n.f.
endopeptidase
Enzyme de type protéolytique catalysant l'hydrolyse de la liaison peptidique qui unit les acides aminés à l'intérieur de la chaîne polypeptidique.
La pepsine gastrique et certaines protéases pancréatiques (trypsine, chymotrypsine, élastase et kallikréine) sont des endopeptidases.
Les exopeptidases scindent les liaisons de l'acide aminé terminal de la chaîne.
Syn. endoprotéinase
Ant. exopeptidase
[C1]
Édit. 2020
endopeptidase neutre n.f.
neutral endopeptidase
Syn. néprilysine
[C1]
Édit. 2020
endoperoxyde n.m.
endoperoxide
Peroxyde dans lequel les deux atomes d'oxygène sont situés en pont entre deux carbones d'une même chaîne carbonée.
P. ex. la prostaglandine G2, qui se forme dans les plaquettes sanguines par l'action d'une cyclooxygénase sur l'acide arachidonique est un endoperoxyde-9,11, ainsi que la prostaglandine H2 qui en dérive et qui sert de précurseur aux autres prostaglandines et aux thromboxanes.
→ peroxyde, prostaglandine, cyclooxygénase
[C1]
Édit. 2020
endoprotéinase n.f.
endoproteinase
Enzyme qui catalyse l’hydrolyse de la liaison peptidique qui unit les acides aminés dans les chaînes polypeptidiques qui constituent les protéines.
Les protéines de l’alimentation sont détruites dans le tube digestif par des endoprotéinases d’origine gastrique et pancréatique comme la trypsine, la chymotripsine, l’élastase,… qui libèrent tous les acides aminés qui les constituent
Syn. endopeptidase
[C1, C2]
Édit. 2020
endorphine n.f.
endorpine
Neuropeptide opioïde endogène, dérivé de la pro-opiomélanocortine hypothalamique et aussi produit dans d’autres parties de l’encéphale, la moelle épinière, le tube digestif.., se liant comme les enképhalines à des récepteurs spécifiques intervenant particulièrement dans l’analgésie.
Les endorphines α, β et γ produites dans l'hypothalamus ont des zones de projection dans les aires liées à l'expression des émotions, à certains comportements et aux mécanismes de l'analgésie.
Ces peptides se forment par clivage de la pro-opiomélanocortine puis de la lipotropine (LPH). La β-endorphine, peptide de 31 acides aminés, est libérée de l'extrémité COOH-terminale de la β-lipotropine. La γ-endorphine en dérive par coupure au-delà du résidu 17, et l'α-endorphine par coupure après le résidu 16. Ces endorphines ont en commun à l'extrémité NH2-terminale, un pentapeptide identique à la méthionine-enképhaline. Les récepteurs µ pour lesquels la morphine a le plus d'affinité, fixent toutes les endorphines. Les récepteurs ε plus spécifiques de la β -endorphine ont un effet relâchant sur certains muscles.
Malgré de nombreuses recherches, le rôle des systèmes endomorphiniques dans la nociception est encore imparfaitement élucidé. Cependant leur réalité, clairement démontrée, débouche sur des applications thérapeutiques : injections péridurales, intrathécales et même intraventriculaires, mises à profit notamment en obstétrique, en chirurgie, en cancérologie.
Étym. contraction d’endogène et de morphine
Syn. endormorphine
→ morphine, enképhaline, pro-opiomélanocortine, lipotropine
[C1, C2, H1, O4]
Édit. 2020
endosmose n.f.
endosmosis
Courant osmotique qui pénètre à travers la membrane semi-perméable d’un espace clos, tel qu’une cellule quand son contenu est hypertonique.
Étym. gr. endon : dedans ; ôsmos action de pousser
Ant. exosmose
[B1, C1, C2]
Édit. 2020
endostatine n.f.
endostatin
Polypeptide de 82 kDa capable de s'opposer au développement des vaisseaux et de faire régresser une prolifération tumorale.
L'endostatine fait partie de la famille des matrikines, peptides issus de la protéolyse de protéines de la matrice extracellulaire, capables de réguler les activités des cellules environnantes. Elle est issue de la protéolyse du collagène XVIII, collagène quantitativement mineur présent dans les membranes basales. L'activité anti-angiogénique de l'endostatine fait envisager son utilisation en thérapeutique.
→ matrikine, membrane basale, angiogenèse, collagène
[C1, K2, F2, G5]
Édit. 2020
endothéline n.f.
endothelin
Peptide de 21 acides aminés, l'un des plus puissants vasoconstricteurs connus, sécrété par les endothéliums vasculaires sous l'effet de l'angiotensine II.
L'étude de l'ADN génomique humain a montré qu'il existait trois endothélines qui n'ont une action qu'au niveau de l'endothélium en libérant entre autres de l'activateur tissulaire du plasminogène.
Sigle EDCF pour Endothelial cell contracting factor
→ vasomotricité, endothélium, angiotensine (I, II, III, IV) , plasminogène
[C1, C2, K4]
Édit. 2020
endotoxine n.f.
endotoxin
Toxine contenue dans la paroi de bactéries à Gram négatif et libérée lors de la lyse de ces bactéries.
De nature lipopolysaccharidique, les endotoxines sont présentes au niveau de la membrane externe de la plupart des bactéries à Gram négatif et des cyanobactéries. Lors de la lyse de la bactérie, l’endotoxine est libérée.
Les différentes endotoxines présentent des modes d’action très similaires. La structure du complexe lipopolysaccharidique (LPS) comporte notamment le lipide A, une diphosphoglucosamine liée à des acides gras, qui est l’élément responsable de l'activité toxique. Le lipide A est pyrogène ; cet effet est lié à la libération d’interleukine-1 et de TNF. En effet, le lipopolysaccharide (LPS) est reconnu par le récepteur membranaire CD14 présent à la surface des monocytes ; la liaison CD14-LPS entraîne l'activation de ces cellules et la sécrétion du facteur de nécrose tumorale (TNF) et de l'interleukine 1. Cet effet est amplifié par une molécule de transport plasmatique LBP (liposaccharid binding protein) et inhibé par la protéine BPIP (bacterial permeability increasing protein). Une fois libérées dans le sang, les endotoxines peuvent entraîner une cascade de réactions biochimiques à l’origine d’une réponse inflammatoire systémique exagérée, d’un choc septique, d’une coagulation intravasculaire, d’une fibrinolyse ou d’une défaillance multiorganique. L’absence d’endotoxine doit être vérifiée lors des contrôles effectués au cours de la préparation de médicaments injectables qui doivent être apyrogènes.
Les endotoxines sont faiblement immunogènes et sont thermostables.
Étym. gr. endon : en dedans ; gr. toxikos : poison
→ lipopolysaccharide (LPS), choc bactériémique, choc septique, TNF, interleukine-1
[C1, D1]
Édit. 2020
endotoxinique adj.
endotoxinic
Qui se rapporte à une endotoxine.
[C1, D1]
Édit. 2020
énol n.m.
enol
Composé organique possédant un radical hydroxyle sur un carbone engagé dans une liaison éthylénique.
Dans une chaine aliphatique, un énol est la forme tautomère d'une cétone, majoritaire en milieu alcalin.
[C1]
Édit. 2020
énolase n.f.
enolase
Enzyme catalysant la déshydratation réversible de l'acide phospho-2-glycérique en acide phosphoénol-pyruvique.
Cette enzyme de la glycolyse, qui nécessite la présence d'ions Mg2+, Mn2+ ou Zn2+, est inhibée par les fluorures qui forment un complexe fluorophosphomagnésien.
[C1]
Édit. 2020
énoylhydratase n.f.
enoylhydrase
Enzyme du système mitochondrial de la bêta-oxydation des acides gras.
Une enzyme similaire se trouve dans les peroxysomes inclus dans un complexe multienzymatique.
Syn. crotonase
[C1]
Édit. 2020
enrichissement n.m.
enrichment
1) En analyse chimique, procédé permettant d’accroître la proportion d’un des constituants d’un mélange.
2) En microbiologie, procédé qui vise à augmenter, dans une microflore mixte, la proportion d'un type particulier de micro-organisme.
[C1, D1]
Édit. 2020
entactine n.f.
entactin
Glycoprotéine de grande taille (masse moléculaire 400 kDa), formée de deux chaînes qui portent des radicaux sulfate.
On la trouve dans certaines membranes basales.
[C1]
Édit. 2020
entaillase n.f.
nickase
Endonucléase capable de produire une entaille dans une molécule d'ADN double-brin.
Ce mot est rarement utilisé.
[C1, Q1]
Édit. 2020
entéramine n.f.
enteramine
[C1]
Édit. 2020
entérogastrone n.f.
enterogastrone
Syn. peptide inhibiteur gastrique, GIP
→ peptide inhibiteur gastrique, GIP
[C1, C2 L1]
Édit. 2020
entérokinase n.f.
enterokinase
Enzyme glycoprotéique, soluble, sécrété par la muqueuse duodénale, dont la fonction est l’activation du trypsinogène en trypsine, en supprimant un peptide N-terminal du trypsinogène.
Sa spécificité serait due à la présence, dans ce peptide N-terminal, de quatre acides aminés aspartate. Son action est optimale de pH 6 à pH 9. La trypsine étant elle-même à l’origine de l’activation de la plupart des autres enzymes pancréatiques, l’entérokinase est le point de départ de la cascade d’activation des enzymes pancréatiques. Plusieurs cas de déficit congénital en entérokinase ont été décrits.
Syn. entéropeptidase
[C1, C2, L1]
Édit. 2020
entérostatine n.f.
enterostatin
Pentapeptide résultant de l’action de la trypsine sur la procolipase, sécrétée par le pancréas, libérant la colipase.
L'entérostatine est un puissant anorexigène qui sert de signal pour limiter l'ingestion d'aliments lipidiques. Elle diminue la sécrétion d'insuline. L'entérostatine est aussi produite par des cellules endocrines du tractus gastro-intestinal.
[C1, C2, L1]
Édit. 2020
entérotoxine n.f.
enterotoxin
Toxine qui, lorsqu'elle est ingérée ou produite dans l'intestin par une bactérie, lèse la muqueuse intestinale.
[C1, G4, L1]
Édit. 2020
Entonox® n.f.
Entonox®
Mélange équimoléculaire (50% en volume) d'oxyde nitreux et d'oxygène utilisé en inhalation comme analgésique, surtout lors de l'accouchement et pour des traitements douloureux, chez l'enfant (soins dentaires, pansements, ponctions).
Ce mélange ne produit pas d'hypoxie et sa limitation à 50% de N2O évite une somnolence excessive, mais son administration doit être limitée à 24 h pour éviter le risque d'anémie mégaloblastique induite par blocage de l'action de la vitamine B12 que produit le N2O.
Les bouteilles d'Entonox® comprimé ne doivent pas être conservées à une température inférieure à -7°C, au-dessous de laquelle il y a séparation des deux gaz et donc risque d'accident hypoxique par inhalation de N2O à forte concentration.
[C1, G1]
Édit. 2020
entropie n.f
entropy
En thermodynamique : grandeur qui traduit la dégradation d’une énergie et d’une manière générale la dégradation d’un système, caractérisant son désordre (particulièrement à l’échelle moléculaire).
Cette grandeur, introduite par Clausius, est une fonction d’état : valeur déterminée entre l’état initial d’un système et son état final, après transformation, quand l’état d’équilibre est établi. Elle a pour valeur S=Q/K, Q étant la quantité de chaleur en calories et K la température en degrés Kelvin ou S=J/K, en joules par degré K. Son évolution est ΔS= ΔQ/T. L’entropie d’un système est nulle à 0°K. (troisième principe de la thermodynamique.)
Dans un système fermé (sans échanges avec l’extérieur, transformation adiabatique)) l’entropie est nulle : il y a conservation de l’énergie (premier principe de la thermodynamique). Dans un système ouvert il y a dégradation de l’énergie par phénomènes dissipatifs ; l’entropie est augmentée et cette transformation est irréversible (deuxième principe). Si la transformation est quasi-statique, sans frottement (sans dissipation de chaleur) la transformation pourrait être considérée comme réversible. C’est le cas de beaucoup de réactions biochimiques dont les transformations se font lentement, ce qui permet de conserver l’équilibre thermique (situation isothermique). En réalité ces réactions dont le type est la réaction enzymatique se fait avec un apport d’énergie et la valeur de S est augmentée.
La notion d’entropie a été étendue à de nombreux phénomènes dont elle mesure la transformation et tend à prendre le sens d’évolution. Par exemple : en communication l’entropie mesure la modification de l’exactitude d’un message : l’entropie devient positive ou négative selon qu’une information est modifiée : infirmée ou amplifiée par d’autres informations ; elle est nulle s’il n’y a pas de modification.
Eym. gr. tropê : transformation : entropia : retour
J. R. Clausius, physicien allemand (1865)
→ thermodynamique (lois de la)
[B1, C1]
Édit. 2020
enzymatique adj.
enzymic
Relatif à un enzyme.
→ enzyme
[C1, C2]
Édit. 2020
enzyme n.f. ou m.f.
enzyme
Substance de nature protéinique, généralement macromoléculaire, douée d'une activité catalytique vis-à-vis de molécules, appelées substrats.
La plupart des réactions biochimiques sont catalysées par des enzymes spécifiques.
On distingue les enzymes des autres catalyseurs physiques ou chimiques par leurs propriétés de protéines : non dialysables, dénaturés par la chaleur ou par d'autres agents physiques. Certaines enzymes sont des holoprotéines, comme la ribonucléase bovine constituée d'une chaîne de 124 acides aminés. D'autres sont des hétéroprotéines, comme les catalases qui sont des chromoprotéines ferriporphyriniques, les oxydases à cuivre ou les déshydrogénases flaviniques ; pour ces enzymes on parle d'apoenzyme pour désigner la molécule protéinique, et de coenzyme pour la molécule non protéique nécessaire à l'activité de l'enzyme total appelé holoenzyme.
L'enzyme présente un site de fixation du ou des substrats, voisin ou confondu avec le site catalytique. Il peut aussi posséder des sites de fixation d'effecteurs, soit activateurs, soit inhibiteurs et se présenter sous plusieurs formes allostériques, permettant une modulation de son activité.
Lorsque l'activité catalytique nécessite la coopération de plusieurs protéines et éventuellement d'autres molécules, on parle de système enzymatique, comme p. ex. la palmitate-synthétase. Certaines macromolécules biocatalytiques non protéiniques comme les ribozymes, qui sont des acides nucléiques, sont considérées comme des enzymes.
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W. Kühne, physiologiste allemand (1877)
Étym. gr. en : dans ; zumê : levure
Le genre du mot enzyme a été l'objet de controverses. Initialement introduit par W. Kühne en 1877, sous la forme neutre allemande "das Enzym" et construit comme "encéphale", il fut traduit par enzyme au
Syn. (désuet) : diastase
[C1, C2]
Édit. 2020